Aminoácidos e proteínas

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AMINOÁCIDOS 
 
 
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ESTRUTURA 
 
• Molécula orgânica formada por C, H, O e N; 
 
 
• Formam a estrutura das proteínas; 
 
 
• São divididos em partes 
• Grupo amina (NH2) 
• Grupo carboxílico (COOH) 
• Hidrogênio (H) 
• Carbono  (todas as partes se ligam a ele) 
• R – radical característico de cada aa. 
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ESTRUTURA 
 
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ESTRUTURA 
 
• Existe 20 aa que se combinam para formar proteína; 
 
 
• Semelhante ao alfabeto de 20 letras para formar 
palavras; 
 
 
• Nem todas as proteínas contêm todos os 20 aa-
padrão; 
 
 
• Vegetais têm capacidade de fabricar o 20 aa, células 
animais não sintetizam e por isso devem ser 
ingeridos com os alimentos; 
 
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ESTRUTURA 
 
• São conhecidos como -aminoácidos, pois têm: 
 
• Grupo amino (-NH2) 
• Grupo carboxílico (-COOH) 
 
 
• Os aminoácidos diferem nas estruturas das cadeias 
laterais (grupos R); 
 
 
• Se unem através de ligações peptídicas, formando 
os peptídeos e as proteínas; 
 
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CLASSIFICAÇÃO 
 
1. Anfóteros 
 
• Atuam como ácido ou base: 
- os grupo amino e carboxílico se ionizam 
prontamente; 
- em pH fisiológico (7,4), o grupo amino está 
protonado e o grupo carboxílico está desprotonado. 
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CLASSIFICAÇÃO 
 
2. Necessidade Nutricional 
 
• Aminoácidos (aa) essenciais: o corpo não pode 
sintetizar; 
 
• Aminoácidos (aa) não essenciais (naturais): o corpo 
pode sintetizar 
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CLASSIFICAÇÃO 
 
3. Propriedade Funcional 
 
Em relação a polaridade de suas cadeias laterais. 
 
• Apolares: o grupo R é constituído por cadeias 
orgânicas com caráter de hidrocarboneto que não 
interagem com a água – “ tendem a fugir da água”. 
 
• Polares: grupos com cargas residuais que os 
capacitam a interagir com a água. 
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
 
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
 
• As proteínas (Pt) são formadas por até milhares de 
aa unidos por ligações peptídicas que podem ser 
quebradas por hidrólise produzindo uma mistura 
complexa de aa; 
 
 
• Quando 2 aa se ligam uma nova molécula é 
formada e passa a ser chamada peptídeo 
 
• 2 aa: dipeptídeo 
• 3 aa: tripeptídeo 
• Muitos aa: polipeptídeo 
• Tamanho médio de uma Pt: 375aa 
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
 
• O grupamento carboxila (COOH) perde a hidroxila 
(OH) disponibilizando uma ligação. O grupamento 
amina perde o hidrogênio (H), disponibilizando 
também uma ligação; 
 
 
• Então a união de 2 aa ocorre por essas ligações 
que ficaram disponíveis; 
 
• A hidroxila (OH) se une (H) liberado pelo 
grupamento amina formando (H2O); 
 
 
• A formação de um peptídeo é uma reação de 
síntese por desidratação. 
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
 
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PROTEÍNAS 
 
Definição: 
 
• São moléculas formadas a partir de 20 aa 
arranjados em várias sequências específicas; 
 
 
• São as moléculas mais importantes e abundantes 
nas células depois da água e estão presentes em 
todas as estruturas celulares das membranas ao 
núcleo; 
 
 
• Constroem novas células, mantém as existentes e 
repõem as antigas; Q
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PROTEÍNAS 
 
Definição: 
 
• Os vegetais sintetizam a partir de substâncias 
inorgânicas presentes no ar e solo; 
 
 
 
• Os animais não sintetizam proteínas a partir dessas 
substâncias, eles devem obter proteínas dos 
vegetais ou de outros animais que por sua vez as 
tenham obtido de plantas; 
 
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PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO 
 
1) Quanto a composição 
 
• Simples: quando formada por apenas aa. Quando 
na hidrólise liberam apenas aa. 
Ex: colágeno, albumina 
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A
) Colágeno: 
• Proteína fibrosa, 
componente de ossos, 
tendões e cartilagens; 
• Confere elasticidade 
aos tecidos; 
• Pouco solúvel; 
• 3 cadeias 
polipeptídicas; 
• 1000 aa 
 
 
PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO 
 
1) Quanto a composição 
 
• Simples: quando formada por apenas aa. Quando 
na hidrólise liberam apenas aa. 
Ex: colágeno, albumina 
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A
) Albumina: 
• Presente na clara do 
ovo; 
• Presentes no plasma 
sanguíneo (fígado); 
• Solúvel em água; 
 
 
PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO 
 
1) Quanto a composição 
 
• Conjugadas: quando apresentam outra substância, 
além dos aa. Na hidrólise liberam grupo prostético. 
Ex:: hemoglobina, clorofila 
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A
) Hemoglobina: 
• Célula vermelha do 
sangue; 
• Possui 4 cadeias 
polipeptídicas onde está 
no centro da molécula 
um átomo de ferro; 
• Transporta oxigénio e 
dióxido de carbono; 
 
 
PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO 
 
1) Quanto a composição 
 
• Conjugadas: quando apresentam outra substância, 
além dos aa. Na hidrólise liberam grupo prostético. 
Ex:: hemoglobina, clorofila 
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A
) Clorofila: 
• Pigmentos verdes 
localizados nos 
cloroplastos; 
• Fotorreceptor da luz; 
• No centro da molécula 
está um átomo de 
magnésio; 
 
 
PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO 
 
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) 
PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO 
 
2) Quanto a forma 
 
• Fibrosas: cadeias polipeptídicas são organizadas 
em paralelo produzindo fibras longas, insolúveis em 
água. 
Ex: colágeno 
 
 
 
• Globulares: maioria das proteínas, cadeia peptídica édobrada, solúveis em água 
Ex: hemoglobina 
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PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO 
 
3) Quanto ao número de cadeias polipeptídicas 
 
 
 
• Monoméricas: formada apenas por uma cadeia 
polipeptídica 
 
 
• Oligomérica: formada por mais de uma cadeia 
polipeptídica. 
 
 
 
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PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO 
 
3) Quanto à estrutura 
PRIMÁRIAS 
 
• Nível estrutural mais simples; 
 
• Somente uma sequência de aa, sem se preocupar 
com a orientação espacial. 
 
• Determina e limita as possibilidades de diferentes 
conformações que a proteína poderá assumir; 
 
• Longa cadeia de aa semelhante a um “ colar de 
contas” com uma extremidade “aminoterminal” e 
outra “carboxiterminal”. Q
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PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO 
 
3) Quanto à estrutura 
 
SECUNDÁRIAS 
 
• Arranjo espacial de aa próximos entre si; 
 
• Essa estrutura é mantida por pontes de hidrogênio 
entre o grupamento amina de um aa e o 
grupamento carboxílico de outro aa. 
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PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO 
 
3) Quanto à estrutura 
 
SECUNDÁRIAS 
• cadeias peptídicas enroladas em hélice ( hélice) 
 
 
 
 
 
 
• várias cadeias podem dispor-se paralelamente 
(folha  pregueada) 
 
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PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO 
 
3) Quanto à estrutura 
 
TERCIÁRIA 
 
• Arranjo espacial de aa distantes entre si; 
 
• Forma tridimensional de como a Pt (proteína) se 
“enrola”. 
 
• Esta estrutura resulta de ligações como pontes de 
dissulfeto ou pontes de enxofre, além das ligações 
de hidrogênio. 
 
• Pt mais estáveis Q
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PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO 
 
3) Quanto à estrutura 
 
QUATERNÁRIA 
 
• Várias unidades de Pt se combinam para formar 
uma unidade mais complexa 
• Ex: hemoglobina (4 cadeias de mioglobina, ligadas 
pelo mineral ferro) 
 
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) 
 
DESNATURAÇÃO 
PROTEÍNAS - DESNATURAÇÃO 
 
• Fatores que alteram as estruturas espaciais das Pt 
de modo irreversível sofrendo dobras, tornando-se 
insolúveis; 
 
•A sequência de aa não se altera e nenhuma ligação 
peptídica é rompida; 
 
 
• O desenrolamento da cadeia torna-a mais esticada e 
insolúvel; 
 
•Grande parte da estrutura da proteína é formada por 
ligações fracas que podem sofrer desnaturação; 
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) 
PROTEÍNAS - DESNATURAÇÃO 
 
• Fatores: 
 
• Temperatura 
 
•Alterações elevadas de temperatura podem 
desfazer potes de hidrogênio; 
 
•A temperatura pode variar em cada proteína; 
 
•Maioria das moléculas se desnaturam em 
temperaturas acima de 50°C; 
 
•Algumas proteínas podem manter a estrutura até 
70°C 
 
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PROTEÍNAS - DESNATURAÇÃO 
 
• Fatores: 
 
• pH 
 
•Proteínas são estáveis em pH neutro; 
 
•Proteínas que atuam no meio ácido possuem na 
sua maioria aminoácidos ácidos; 
 
•Quando levadas em faixa de pH alcalino são 
desnaturadas; 
 
• Geralmente para desnaturar a proteína usa-se 
uma base ou ácido muito forte. Q
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PROTEÍNAS - DESNATURAÇÃO 
 
 
• Outros fatores desnaturantes: radiação, solventes 
químicos, detergentes; 
 
 
• Grande parte da estrutura da proteína é formada 
por ligações fracas que podem sofrer desnaturação; 
 
 
 
• As ligações afetadas são pontos de hidrogênio e de 
dissulfeto formadas na estrutura terciária; 
 
 
 
 
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PROTEÍNAS - DESNATURAÇÃO 
 
 
 
• Nível leve de desnaturação: pontes de hidrogênio 
são quebradas; 
 
 
• Nível mais profundo: as pontes de dissulfeto são 
quebradas; 
 
 
• Em casos extremos: as ligações peptídicas são 
quebradas, desnaturando por completo a proteína. 
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PROTEÍNAS – PROPRIEDADES 
 
• Catalisadores 
 
 
 
• São substâncias que modificam a velocidade de 
uma reação química, acelerando essa reação e 
economizando energia; 
 
• A molécula catalisadora não integra o produto de 
uma reação porque não perde nenhum átomo 
para o produto; 
 
• Enzimas 
 
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PROTEÍNAS – PROPRIEDADES 
 
• Estruturais: responsáveis pelas estruturas 
biológicas, são as proteínas fibrosas insolúveis. 
 
 Ex: queratina e colágeno 
 
 
• Contratéis e movéis: promovem movimentos na 
células. 
Ex: como a tubulina (divisão celular) e miosina e 
actina (contração muscular). 
 
 
• Protetoras : anticorpos, veneno de cobras (líticas) e 
abelhas. 
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PROTEÍNAS – PROPRIEDADES 
 
• Reserva: muitas proteínas são usadas como 
reservatório de aa essenciais. 
 
 Ex: ovoalbumina e caseína 
 
 
 
 
• Regulatórias: não realizam transformações 
químicas e sim regulam as atividades de outras 
proteínas. 
Ex: insulina (que regula o metabolismo da 
glicose) e os hormônios de crescimento. 
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ENZIMAS 
 
 
ENZIMAS 
 
Definição: 
 
• São moléculas de proteínas cuja presença facilita 
as reações; 
 
 
• Agem sobre substâncias denominadas substrato 
formando o composto molecular ENZIMA-
SUBSTRATO; 
 
 
• Para cada substrato existe uma determinada 
enzima CHAVE-FECHADURA; 
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ENZIMAS 
 
Definição: 
 
• A reação somente é possível porque as formas de 
enzimas e substratos são correspondentes; 
 
 
• A enzima apresenta uma região específica para 
reconhecer esse substrato SÍTIO ATIVO; 
 
• Geralmente as enzimas têm a terminação ASE 
antecedida pelo nome do seu substrato. 
 
• Ex: amilase (catalisa a quebra amido), lipase 
(catalisa a quebra lipídeos). Q
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ENZIMAS 
 
 
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ENZIMAS 
 
Catálise: 
 
• As substâncias que reagem nas células na maioria 
das vezes necessitam de energia de ativação; 
 
• As células não podem ser aquecidas acima de 
certas temperaturas já que as proteínas 
desnaturam; 
 
• Enzimas tem o efeito de diminuir a necessidade de 
energia de ativação; 
 
• Então a enzima “acelera” ou “facilita” a reação; 
 
• Enzimas são catalisadores biológicos. 
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ENZIMAS 
 
Fatores que influenciam a ação enzimática: 
 
• Enzimas são exigentes nas condições físico-
químicas do meio; 
 
 
• A velocidade de trabalho pode ser alterada em 
função de alguns fatores: temperatura, pH e 
quantidade de substrato ; 
 
 
• Quanto melhor forem as condições ideais de 
trabalho das enzimas, melhor será o rendimento 
metabólico do organismo; 
 
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ENZIMAS 
 
Fatores que influenciam a ação enzimática: 
 
Temperatura 
• O aumento gradual de temperatura eleva a 
velocidade de reação de enzimas; 
 
• As enzimas não trabalham em temperaturas 
extremas  4°C e  40°C; 
 
 
• Em alimentos, as alterações enzimáticas podem 
ser minimizadas por tratamentos térmicos que 
inativem as enzimas; 
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ENZIMAS 
 
Fatores que influenciam a ação enzimática: 
 
Temperatura 
 
• Enzimas em atividade podem causar 
descoloração, mudanças na textura e no sabor, 
rancidez e outras alterações; 
 
• Outra medida de proteção, em alimentos, consiste 
em: 
• reduzir a temperatura de armazenagem; 
• Proteger contra ganho de umidade 
• Evitar o contato com O2 
 
 
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ENZIMAS 
 
Fatores que influenciam a ação enzimática: 
 
Temperatura 
• Há um limite chamado de PONTO ÓTIMO de calor 
que oscila em torno de 40°C; 
 
• A partir de 40°C ocorre desnaturação. 
 
 
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ENZIMAS 
 
Fatores que influenciam a ação enzimática: 
 
pH 
• Cada enzima funciona de mais eficiente em 
determinado valor de pH; 
 
• As enzimas tem seu pH ótimo. Acima ou abaixo, 
ela age, porém de maneira menos eficiente; 
 
 
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ENZIMAS 
 
Fatores que influenciam a ação enzimática: 
 
Substrato 
• Quanto maior a concentração de substrato, maior 
a velocidade de reação; 
 
• Porém há PONTO ÓTIMO DE CONCENTRAÇÃO 
DE SUBSTRATO, onde o número de substrato é igual 
ao número de enzimas; 
 
• No ponto de concentração ótima todas as 
moléculas de enzimas estão combinadas ao substrato 
e portanto agindo. 
 
 
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ENZIMAS 
 
Fatores que influenciam a ação enzimática: 
 
Substrato 
 
 
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ENZIMAS 
 
• As enzimas possuem destacado papel no setor 
alimentício, pois podem influir na composição, 
processamento e deterioração dos alimentos; 
 
 
• Tais catalisadores podem ser úteis ou indesejáveis: 
 
 
• Efeitos indesejáveis 
• Escurecimento de frutas e vegetais 
• Rancidez 
• Amolecimento de tecidos vegetais. 
 
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ENZIMAS 
 
• Detecção de atividade de uma enzima específica, 
pode ser indicadora ou não da eficiência de 
determinado processo 
 
 
 
Ex: fosfatase em leite pasteurizado – processo 
térmico não foi bem executado 
 
peroxidase em vegetais branqueados – 
processo térmico ineficiente 
 
 
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ENZIMAS 
 
• As enzimas podem ser úteis: 
 
• Melhorando a qualidade; 
 
• Facilitando a obtenção de um produto; 
 
• Produzindo intermediário dentro do processo. 
 
 
Ex: lipase em queijo- aceleram o processo de 
cura 
Pectinases e amilases reduzem a 
viscosidade de suco de frutas facilitando a 
clarificação 
 
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ENZIMAS 
 
• Enzimas mais importantes na Tecnologia de 
Alimentos 
 
• Giclosidades (amilases, invertase e lactase); 
 
• Pectinases (pectinesterase, 
poligalacturonase); 
 
• Esterases (fosfatase, lipase); 
 
• Proteolíticas; 
 
• Oxidases (catalase, peroxidase, 
polifenoloxidase, glucose oxidase, oxidase do 
ácido ascórbico e lipoxidase. 
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ENZIMAS 
 
• Proteolíticas 
 
 
• Peptidades, hidrolases ou proteases; 
 
• Enzimas hidrolíticas que quebram ligações 
peptídicas, formando grupo amina e carboxilo; 
 
• Principal função biológica é a hidrólise de proteínas; 
 
• Envolvidas nos processos de digestão, ativação 
enzimas, coagulação do sangue, transporte de 
proteínas através de membranas. 
 
 
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ENZIMAS 
 
• Proteolíticas 
 
 
• A indústria de alimentos e detergentes empregam 
grande variedade de proteases; 
 
• Nutricionalmente, a hidrólise de proteínas antes do 
consumo, favorece a digestão e absorção pelo 
organismo; 
 
• A indústria de alimentos é a segunda maior 
consumidora de proteases; 
 
• Produção de couros (remoção de pelos, flexibilidade 
e maciez. 
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