Proteínas

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Proteínas
Definição: substâncias nitrogenadas complexas de alto peso molecular que, por hidrólise ácida, alcalina ou enzimática produzem aminoácidos. As proteínas compõem 50% do peso fresco das células.
Estrutura geral dos aminoácidos:
 NH2 grupo amino
 
 R – C – COOH
 
 H grupo carboxila
Na natureza existem 20 diferentes aminoácidos que se unem por ligações peptídicas para formar as proteínas.
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Aminoácidos essenciais:
Leucina	
Isoleucina	
Lisina		
Triptofano	
Fenilalanina	
Metionina	
Valina	
Histidina	
Treonina
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Funções:
Estrutural e contrátil
Catalizadores biológicos
Hormônios
Transporte
Imunológica
Nutricional
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Tipos de proteínas
Origem animal
Origem vegetal
Fontes não convencionais.
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Estrutura das Proteínas:
Primária – seqüência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas
 Determina: qualitativa e quantitativa os aminoácidos que compõem o polipeptídio ou proteína.
 Determina: a seqüência dos aminoácidos na cadeia polipeptídica.
Secundária: é o arranjo espacial ao longo de um eixo.
Arranjos:
 Helicoidal ( hélice), originada pela formação de pontes de hidrogênio intramoleculares.
 Foliar (folhas pregueadas paralelas e antiparalelas), mantidas por pontes de hidrogênio intermoleculares.
 Ao acaso:  hélices e  pregueadas intercaladas
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Estrutura helicoidal
Estrutura foliar
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Terciária: organização tridimensional do polipeptídio contendo regiões de estrutura secundária definida. 
Representação esquemática da estrutura terciária da lisozima, com quatro ligações dissulfeto
Representação esquemática da estrutura terciária de mioglobina, com seu radical heme.
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Forças que mantêm a estrutura terciária:
1. Ligações dissulfeto (covalentes)
2. Ligações salinas ou interações eletrostáticas
3. Ligações ou pontes de hidrogênio
4. Interações dipolares
5. Interações hidrofóbicas
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Quaternária: associação não covalente de polipeptídios
Estrutura quaternária da hemoglobina mostrando seus peptídios  e  e os radicais heme (discos em negro)
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CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS DA CARNE
QUANTO A SUA FUNÇÃO:
MIOFIBRILARES (actina e miosina)
TEC CONJUNTIVO (colágeno e elastina)
PROT. DO SIST. MUSC. INVOLUNTÁRIO
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ACTINA
“rigor mortis” = contração irreversível das fibras musculares como resultado do abaixamento do pH (respiração anaeróbica), diminuição da concentração de ATP, produção irreversível do complexo actomiosina.
MIOSINA
COMPLEXO ACTOMIOSINA
+
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ELASTINA:
Cor amarela, união dos osso ao músculos, rica em LISINA, no aquecimento incha mas não se dissolve.
COLÁGENO:
Rica em prolina, mantém feixes de fibras unidos.
Quando aquecida  GELATINA
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Alterações da proteína da carne:
Tratamento térmico: reação de Maillard, conversão do colágeno em gelatina e desnaturação da proteína.
No congelamento: (se lento ou impróprio) formação e crescimento de cristais de gelo diminuindo o teor de água nas células alterando: concentração de solutos
		 pH modificado
		 desnaturação de proteínas
		 campactação das fibras
		 aumento das reações enzimáticas
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Propriedades organoléticas (Sensoriais) são propriedades que se manifestam através dos órgãos dos sentidos (textura, cor, gosto e aroma).
Textura da carne (maciez): proporção de tecido conjuntivo (colágeno e elastina) e complexo actomiosina
Cor:
evaporação superficial COR MAIS ESCURA
com o congelamento
ação de aditivos
O AQUECIMENTO reação de Maillard
				transformação da MIOGLOBINA em HEMATINA (cor marrom)
O AR: a mioglobina oxida-se transformando-se em OXI-HEMOGLOBINA (verm vivo).
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PROTEÍNAS DO LEITE
Emulsão de gordura em água.
Principais proteínas: caseína, globulina e albumina
CASEÍNA
Principal componente do coalho
Precipita-se : adição de acido e adição de enzima, separação do soro (SINÉRESE)
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LACTGLOBULINA E LACTOALBUMINA
Facilmente desnaturada pelo calor,
As albuminas pela desnaturação formam película “nata”.
EFEITO DO TRATAMENTO TÉRMICO
Líquido: Homogeneização  pasteurização ou esterilização
Leite evaporado (concentrado ou condensado): aumenta a reação de Maillard
Leite em pó: rancidez oxidativa.
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PROTEÍNAS VEGETAIS
Importante papel no efeito estrutural
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS:
 alteração nas estruturas quaternárias, terciárias ou secundárias das proteínas.
Agentes de desnaturação de proteínas:
 por meio mecânico
 por meio físico 
 por meio químico
Pode ser reversível ou irreversível dependendo do agente desnaturante.
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pH:
Distantes do ponto isoelétrico - solúvel
Próximas do ponto isoelétrico - 
Temperatura:
Alta temperatura - MENOR capacidade de retenção de água (acima de 40oC), (de zero a 40oC), (congelamento)
Íons: 
Sua concentração e natureza estabelecem relação com a água e a cadeia lateral de aminoácidos
Menor concentração: Maior hidratação (“salt-in)
Maior concentração: diminui a interação água-proteína (“salt-out”)
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Propriedades Funcionais
É toda propriedade NÃO NUTRICIONAL e que INFLUENCIARÁ no comportamento de certos componentes de um ALIMENTO.
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Classificação
1. Propriedades Hidrofílicas: depende da afinidade da proteína pela água.
1. Solubilidade
Classificação das proteínas:
Albuminas
Globulinas
Prolaminas
Glutelinas
A SOLUBILIDADE É VARIAÉVEL EM FUNÇÃO DO: Ph, forças iônicas e temperatura.
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2. Capacidade de hidratação e retenção de água
-capacidade de ligar, 
reter ou absorver água
Ex. carne:
Textura
Suculência
Maciez 
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2. Propriedades Interfásicas: capacidade das moléculas de proteínas de se unirem e formarem uma película entre duas fases imiscíveis.
1. Emulsificação
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Ex. salsicha (“óleo em água”) 
emulsificante: proteínas da carne)
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2. Formação de espuma: expansão de volume da dispersão protéica com a incorporação de ar por batimento, agitação ou aeração. 
Ex. ovoalbumina
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Propriedades intermoleculares: habilidade da proteína de formar ligações cruzadas entre suas próprias moléculas ou com outros componentes do alimento.
1. Formação de fibras de proteínas
-filamentosas e globulares
-fibras resistentes  
albumina do ovo, zeína do milho, colágeno
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2. Geleificação
Ex.: Enrigecimento durante cocção de carnes e farinhas; alteração da consistência de ovos durante a cocção. 
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3. Formação de massas visco-elásticas 
Panificação:
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gluten = complexo de proteína (75%) + carboidrato (15%) + lipídios (6%) + minerais (0,8%)
Proteínas
Gliadina = prolamina (etanol 70%)
Glutenina = glutelinas (solução 
ácida ou alcalina )
Hidratação dos constituintes da farinha  formação de pontes de hidrogênio oxidação de grupos –SH livres pela batedura da massa formação de rede de massa contínua resistente à ruptura (glutenina)  associação de proteínas e lipídios sob estrutura alternada laminar
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Gosto e aroma (sabor): 
Maioria das proteínas não apresentam gosto. 
Exceção para taumatina (doce), monelina (doce) e miraculina (prévia exposição faz com que substâncias ácidas sejam percebidas como doces)
Dipeptídios doces (edulcorantes): ester metílico do L-aspartil-L-tirosina (50x da sacarose); ester metílico do L-aspartil-L-fenilalanina (100-200x da sacarose); L-aspartil-L-(-ciclohexil) alanina (360x da sacarose)
Aminoácidos com sabor doce: L-alanina, D-histidina, D-leucina, D-fenilalanina, D-triptofano, D-tirosina, glicina
Aminoácidos amargos: L-leucina, L-fenilalanina, L-triptofano, L-tirosina.
Aminoácidos com sabor sulfuroso: cisteína e metionina
Aminoácidos intensificadores de sabor (umami): glutamato 
*Referências Bibliográficas
BOBBIO, P.A.; BOBBIO, F.O. Química do Processamento de Alimentos. 3 ed. São Paulo: Varela, 2001.
DAMODARAN, S.D.; PARKIN, K.L.; FENNEMA, O.R. Química de Alimentos de Fennema. 4 ed. Artmed, 2010.
ORDOÑEZ PEREDA, J.A. et al. Tecnologia de Alimentos. v.1. Artmed, 2005.
RIBEIRO, E.P.; SERAVALLI, E.A.G. Química de Alimentos. 2 ed. Instituto Mauá de Tecnologia. Editora Blucher. 2012.
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