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PROFESSOR: LEONARDO ANTUNES TRINDADE 
• São as unidades químicas das proteínas 
• Cada aminoácido, EXCETO A PROLINA, apresenta um grupo carboxila, 
um grupo amino primário e uma cadeia lateral distintiva (“grupo R”) 
ligados ao átomo de carbono α 
 
AMINOÁCIDOS 
AMINOÁCIDOS 
A prolina possui um 
grupo amino secundário 
(2 carbonos ligados ao 
nitrogênio) 
• Nas proteínas, quase todos esse grupos (carboxila e amino) estão 
combinados nas LIGAÇÕES PEPTÍDICAS e podem formar pontes de 
hidrogênio. 
 
 
AMINOÁCIDOS 
• Portanto, a NATUREZA DAS CADEIAS LATERAIS irá determinar o papel 
do aminoácido na proteína 
 
• É útil, classificar os aminoácidos de acordo com as propriedades de suas 
cadeias laterais, ou seja, se são APOLARES (hidrofóbicos) ou POLARES 
(hidrofílicos). 
 
 
AMINOÁCIDOS 
• CADEIAS LATERAIS APOLARES 
• A cadeia lateral apolar é INCAPAZ de receber ou doar prótons, de 
participar de ligações iônicas ou formar pontes de hidrogênio 
• As cadeias laterais desses aminoácidos podem ser vistas como 
“oleosas”, ou semelhantes a lipídeos, pela propriedade de 
promover INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS 
AMINOÁCIDOS 
• CADEIAS LATERAIS APOLARES 
 
• Glicina 
• Alanina 
• Valina 
• Leucina 
• Isoleucina 
• Fenilalanina 
• Triptofano 
• Metionina 
• Prolina 
AMINOÁCIDOS 
• ALTERAÇÃO NA ESTRUTURA PRIMÁRIA DE PROTEÍNA 
 
AMINOÁCIDOS 
C – Citosina G - Guanina 
A – Adenina T - Timina 
 
• CADEIAS LATERAIS POLARES SEM CARGA 
• Serina 
• Treonina 
• Tirosina 
• Asparagina 
• Glutamina 
• Cisteína 
AMINOÁCIDOS 
• CADEIAS LATERAIS POLARES SEM CARGA 
• Serina, Treonina e Tirosina possuem um grupo hidroxila (em sua 
cadeia lateral). Portanto, podem participar de pontes de 
hidrogênio 
 
 
 
 
 
 
AMINOÁCIDOS 
• CADEIAS LATERAIS POLARES SEM CARGA 
• Asparagina e Glutamina contém um grupo carbonila e um grupo 
amida (em sua cadeia lateral). Portanto, também podem participar 
de pontes de hidrogênio. 
 
 
 
 
 
 
AMINOÁCIDOS 
• CADEIAS LATERAIS POLARES SEM CARGA 
• Cisteína contém um grupo sulfidrila (-SH), componente 
importante do sítio ativo de muitas enzimas 
• Nas proteínas, os grupos –SH de duas cisteínas podem oxidar-se e 
formar um dímero, a cistina, que contém uma ligação cruzada 
denominada PONTE DISSULFETO (-S-S-) 
 
 
 
 
 
 
AMINOÁCIDOS 
• CADEIAS LATERAIS POLARES SEM CARGA 
 
 
• PONTE DE DISSULFETO 
• É uma ligação covalente formada pelos 
grupos sulfidrila (-SH) de dois resíduos de 
cisteína para produzir um resíduo de 
cistina. 
 
 
 
 
 
 
AMINOÁCIDOS 
• CADEIAS LATERAIS POLARES COM CARGA NEGATIVA (ÁCIDOS) 
 
• Ácido aspártico 
• Ácido glutâmico 
AMINOÁCIDOS 
• CADEIAS LATERAIS POLARES COM CARGA POSITIVA (BÁSICOS) 
 
• Histidina 
• Lisina 
• Arginina 
AMINOÁCIDOS 
• As proteínas são formadas por L-aminoácidos 
• O carbono α de todos os aminoácidos, com exceção da GLICINA, é 
ASSIMÉTRICO, já que está ligado a quatro grupos diferentes. 
PROTEÍNAS 
• Os aminoácidos que apresentam um centro assimétrico em seu 
carbono α podem existir em duas formas, D e L, que são imagens 
especulares uma da outra. Essas imagens especulares são 
denominadas ENANTIÔMEROS. 
PROTEÍNAS 
• ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS 
• Estrutura Primária 
• Estrutura Secundária 
• Estrutura Terciária 
• Estrutura Quaternária 
PROTEÍNAS 
• Estrutura Primária 
• É a sequência de aminoácidos ao longo da cadeia 
polipeptídica, que é determinada geneticamente, 
sendo específica para cada proteína 
PROTEÍNAS 
Caracteriza-se pela sequência 
específica de aminoácidos unidos 
através de ligações peptídicas; 
 
• Estrutura Secundária 
• Descreve as estruturas regulares tridimensionais formadas por 
segmentos da cadeia polipeptídica 
 
• Apresenta duas organizações estáveis: 
• α hélice  Enrolamento da cadeia ao redor de um eixo 
• Folha β pregueada  Interação lateral de segmentos de 
uma cadeia polipeptídica ou de cadeias diferentes 
 
• Estabilizam-se por pontes de hidrogênio entre o Nitrogênio e 
o Oxigênio dos grupos (–NH) e (-C=O) 
PROTEÍNAS 
• Estrutura Secundária 
• Enrolamento da cadeia ao redor de um eixo (α 
hélice) 
 
PROTEÍNAS 
São estabilizadas 
através de pontes de 
hidrogênio 
• Estrutura Secundária 
• Interação lateral de segmentos de uma cadeia 
polipeptídica ou de cadeias diferentes (Folha β 
pregueada) 
PROTEÍNAS 
São estabilizadas 
através de pontes 
de hidrogênio 
• Estrutura Terciária 
• Descreve o dobramento final da cadeia 
polipeptídica por interação de regiões com 
estrutura regular (α hélice e β pregueada) ou de 
regiões sem estrutura definida 
 
 
PROTEÍNAS 
• Estrutura Terciária 
• As ligações na estrutura terciaria podem ser 
de diferentes tipos: 
• Pontes de Hidrogênio 
• Interações Hidrofóbicas 
• Ligações Iônicas ou salinas 
• Pontes Dissulfeto 
 
PROTEÍNAS 
• Pontes de Hidrogênio 
São estabelecidas entre grupos R de aminoácidos 
POLARES com ou sem carga 
• Ligações Iônicas 
Ocorrem por interações de grupos com cargas opostas. 
 
PROTEÍNAS 
• Interações hidrofóbicas 
São formadas entre as cadeias laterais hidrofóbicas dos 
aminoácidos APOLARES. Estas cadeias não interagem com 
a água. 
 
As interações hidrofóbicas são as MAIS IMPORTANTES para 
a manutenção da conformação espacial das proteínas, dado 
o grande número de aminoácidos hidrofóbicos 
PROTEÍNAS 
• Pontes Dissulfeto 
 
É formada, entre dois resíduos de 
cisteína, por uma reação de 
oxidação catalisada por enzimas 
específicas 
 
É uma ligação covalente formada 
pelos grupos sulfidrila (-SH) de dois 
resíduos de cisteína para produzir 
um resíduo de cistina. 
 
 
PROTEÍNAS 
• Estrutura Quaternária 
• Descreve a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas 
(subunidades) para compor uma proteína funcional 
• A estrutura quaternária é mantida por ligações não-covalentes 
entre as subunidades, dos mesmo tipos que mantêm a estrutura 
terciária. 
• São associações de configurações terciárias 
PROTEÍNAS 
PROTEÍNAS 
Quanto aos níveis mais elevados de organização estrutural, as 
proteínas podem ser classificadas em dois grupos principais: 
 
PROTEÍNAS GLOBULARES 
 
PROTEÍNAS FIBROSAS 
 
 
 
 
PROTEÍNAS GLOBULARES 
 São formadas de cadeias polipeptídicas que se dobram 
firmemente, adquirindo formas esféricas ou globulares 
compactas; 
 
 São solúveis em sistemas aquosos e instáveis; 
 
 Apresentam funções específicas: enzimas, hormônios, 
anticorpos; 
PROTEÍNAS GLOBULARES 
PROTEÍNAS FIBROSAS 
Possuem cadeias peptídicas em arranjos de folhas ou feixes; 
 
 São constituídas de cadeias polipeptídicas dispostas 
paralelamente ao longo de um eixo, formando longas fibras 
ou lâminas; 
 
 São bastante resistentes, pouco solúveis. 
 
Ex: Queratina e colágeno. 
PROTEÍNAS FIBROSAS 
Proteína fibrosa Proteína globular 
PROTEÍNAS CONJUGADAS 
• São proteínas que apresentam moléculas orgânicas não-
protéicas, ligadas à cadeia polipeptídica. 
• Estas moléculas não-protéicas são designadas GRUPO 
PROSTÉTICOS 
• O grupo prostético pode ser um CARBOIDRATO ou um 
LIPÍDEO, covalentemente ligados, e a proteína conjugada 
chama-se GLICOPROTEÍNA e LIPOPROTEÍNA, 
respectivamente. 
 
 
 
 
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 Passagem de um estado altamente organizado para um 
estado desorganizado, trazendoconsequências na perda de 
propriedades funcionais, fisico-químicas e mudanças no seu 
estado conformacional; 
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 A desnaturação pode ser promovida por: 
 
 Alterações de pH; 
 Exposição a altas temperaturas – quebra de ligações de 
hidrogênio; 
 Reagentes químicos – competem com grupos que 
interagem com proteínas; 
 Agitação violenta – quebra das ligações; 
O que são aminoácidos e qual sua estrutura química geral? 
 
O aminoácido se difere de outro a partir de qual estrutura? 
 
Classifique os aminoácidos de acordo com as propriedades de suas cadeias 
laterais 
 
 
EXERCÍCIO DE FIXAÇÃO