Aula 3 - Aminoácidos, Peptídeos

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Aminoácidos, Peptídeos 
e 
Proteínas 
 
Profa. Dra. Estefânia Viano da Silva 
e-mail: estefania.silva@facunicamps.edu.br 
 
 
Estão presentes em todas as células; 
 
União de α-aminoácidos; 
 
Desenvolvimento da estrutural do organismo; 
 
Mantém o equilíbrio ácido-básico do sangue e dos tecidos; 
 
Fornece 5,2 Kcal/g de energia para o organismo; 
 
As proteínas são hidrolisadas no estômago pelo ácido clorídrico, e os 
aminoácidos obtidos são utilizados pelo organismo para construir tecidos e 
músculos. 
Proteínas 
Carnes; 
Peixes; 
Ovos; 
Laticínios (leite, queijo, iogurte); 
Leguminosas (feijão, lentilha e soja). 
 
Fonte de Proteínas 
α-aminoácidos formam as proteínas 
Aminoácidos são compostos orgânicos de função mista: 
Amina e Ácido carboxílico 
 
ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS 
•Estrutura 
•Tamanho 
•Carga elétrica 
 20 AA comuns 
 Incomuns são modificados por já estarem nas proteínas 
Centro quiral 
Arranjo tetraédrico 
Dois possíveis arranjos espaciais 
estereoisômeros 
L e D 
ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS 
 
São os chamados estereoisômeros, cujos átomos são ligados na mesma sequência 
(a mesma constituição), mas diferem no arranjo de seus átomos no espaço. 
ESTEREOISÔMEROS 
Um objeto quiral não é sobreposto à sua imagem especular. 
ESTEREOISÔMEROS 
ESTEREOISÔMEROS 
QUIRALIDADE DOS AMINOÁCIDOS 
 Relação estérica dos estereoisômeros de alanina à configuração absoluta do 
L-gliceraldeído e do D-gliceraldeído. 
 Praticamente todos os resíduos de aminoácidos em proteínas sejam 
estereoisômeros L. 
Caráter anfótero dos aminoácidos 
 Reação com ácido: 
 Reação com base: 
Reações ácidos e bases ajuda a manter o pH do sangue e tecidos. 
Asparagina - 1806 
Aspargo 
Treonina - 1938 
Glutamato 
Trigo, cevada, aveia e centeio 
Tirosina 
Glicina 
DEPENDE DOS RADICAIS = principalmente de sua polaridade ou 
tendência de interagir com água no pH biológico (próximo do pH 7) 
 
 
A)APOLARES 
 
B) AROMÁTICOS (GERALMENTE APOLARES) 
C) POLARES 
D) COM RADICAL CARREGADO POSITIVAMENTE 
E) COM RADICAL CARREGADO NEGATIVAMENTE 
 
 
 Natureza dos AA 
Aminoácidos podem ser classificados pelo grupo R 
Aminoácidos apolares 
Alanina 
Valina 
 Estabilizam a estrutura proteica por interações hidrofóbicas, devido ao grupo R. 
Leucina 
Isoleucina 
Metionina 
Prolina 
Grupo tioéter ligeiramente apolar 
Cadeia alifática com uma estrutura cíclica distinta 
 Grupo Imino :é mantido em uma conformação rígida que leva a redução na flexibilidade de 
proteínas (colágeno) 
Aminoácidos apolares 
Glicina 
 
 
 Glicina é o aminoácido mais simples (não tem isômero) 
 
Aminoácidos podem ser classificados pelo grupo R 
Aminoácidos aromáticos e apolares 
 São relativamente APOLARES (HIDROFÓBICOS) 
 Podem participar de INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS 
 -OH da TIROSINA pode formar LIGAÇÃO DE 
HIDROGÊNIO 
 TIROSINA (-OH) e o TRIPTOFANO (N do anel indol) 
( Mais polares que a FENILALANINA) 
Aminoácidos podem ser classificados pelo grupo R 
Aminoácidos hidrofílicos Não carregados, mas polares 
 Ligação de H 
 Polaridade da Serina e Treonina = -OH 
 Asparagina e Glutamina = Grupos Amida 
 Cisteína = -SH 
 O resíduo de Cisteína = oxida-se para formar um aminoácido 
dimérico (CISTINA) ligado por PONTE DISSULFETO 
(estabilização da estrutura das proteínas) 
Aminoácidos podem ser classificados pelo grupo R 
 
 
 Os grupos R mais hidrofílicos são aqueles 
carregados positivamente ou negativamente. 
 
 Os aminoácidos nos quais os grupos R têm uma 
carga positiva significativa em pH 7,0. 
 
 HISTIDINA = Grupo IMIDAZOL 
(o único aminoácido comum que tem uma cadeia 
lateral ionizável com pKa próximo da neutralidade, 
a histidina pode ser positivamente carregada (forma 
protonada) ou não carregada em pH 7,0) 
Aminoácidos podem ser classificados pelo grupo R 
 
 
ASPARTATO E GLUTAMATO 
apresentam grupos R com carga negativa final em pH 7,0 
 
Ambos possuem um 2º grupo – COO- 
 
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS 
 São os aminoácidos que não são sintetizados precisam ser obtidos da DIETA 
 
 VALINA (SOJA) 
LEUCINA (AVEIA, FEIJÃO E MILHO) 
ISOLEUCINA (PEIXES, LENTILHAS E AMENDÔAS) 
FENILALANINA (GERGELIM, AMENDOIM E QUEIJO) 
 TRIPTOFANO (ATUM, OVOS E CORDEIRO) 
TREONINA (ARROZ, TRIGO E AMENDOIM) 
LISINA (QUEIJO, BATATA E LEITE) 
HISTIDINA (ARROZ E TRIGO) 
 Os α-aminoácidos que não são sintetizados pelo organismo são ditos essenciais. 
Funções específicas dos α-aminoácidos no organismo: 
 
O triptofano, o aminoácido mais complexo, é um precursor da vitamina B3 
(niacina) e do neurotransmissor serotonina; 
 
 A fenilalanina é um precursor da tirosina, molécula a partir da qual é sintetizada 
a melanina, pigmento da pele e dos cabelos; 
 
 A histidina é essencial para a síntese de histamina, uma substância que causa 
vasodilatação no sistema cardiovascular. 
Formação de Proteínas 
As proteínas são compostos formados pela reação de polimerização 
(por condensação) de um número muito grande de α-aminoácidos. 
 
A maioria das proteínas apresenta entre 100 e 10 000 unidades de 
α-aminoácidos – são macromoléculas (poliamidas) – e massas molares 
que variam entre 10 000 g/mol até mais de 1 000 000 g/mol. 
 
As proteínas são os constituintes básicos dos músculos, do sangue, dos 
tecidos, da pele, dos hormônios, dos nervos, dos tendões, dos 
anticorpos e das enzimas que catalisam as reações que mantêm nosso 
organismo em funcionamento. 
Formação de Proteínas 
Funções de Proteínas 
1. A luz produzida por vaga-lumes é o resultado de uma reação envolvendo a proteína luciferina e ATP (trifosfato 
de adenosina), catalisada pela enzima luciferase. 
 
2. Eritrócitos (hemácias ou glóbulos vermelhos) contêm grandes quantidades da proteína transportadora de 
oxigênio hemoglobina. 
 
3. O rinoceronte preto está próximo da extinção em ambiente natural devido à crença encontrada em algumas 
partes do mundo de que o pó do seu chifre tem propriedades afrodisíacas. Na verdade, as propriedades 
químicas do pó de chifre de rinoceronte não são diferentes daquelas do pó dos cascos de bovinos e das unhas 
humanas 
 
 As proteínas são componentes estrutural principal de pelos, escamas, chifres, lã, unhas e penas. 
 
 
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Peptídeos e proteínas: Ligações peptídicas 
É a ligação que se estabelece quando ocorre reação entre dois aminoácidos: 
O grupo amina de um aminoácido se liga com o grupo carboxílico do outro 
aminoácido. 
Essa reação é reversível, em meio ácido a ligação peptídica sofre hidrólise 
originando novamente os aminoácidos. 
Peptídeos 
O pentapetídeo seril-glicil-tirosil-alanil-leucina, Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu, ou SGYAL 
 Quando alguns aminoácidos se ligam desse modo, a estrutura é chamada de oligopeptídeo. 
 Quando muitos aminoácidos se ligam, o produto é chamado de polipeptídeo. 
 Considere o dipeptídeo sintetizado comercialmente éster metílico de L-aspartil-L-fenilalanina, o 
adoçante artificial mais conhecido como aspartame ou NutraSweet. 
Mesmo os menores peptídeos podem ter efeitos biologicamente importantes. 
 Entretanto, algumas proteínas contêm componentes químicos permanentemente associados além dos 
aminoácidos; elas são chamadas de proteínas conjugadas. 
 A parte não aminoácido de uma proteína conjugada é normalmente chamada de grupo prostético.