Aminoácidos e proteínas

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1.Aminoácidos (abreviação = aa(s)) 
1.1. Introdução 
Quimicamente aas seriam todos os derivados 
de ácidos carboxílicos nos quais um hidrogênio 
estaria substituído por um grupo amínico em 
qualquer posição da cadeia carbônica (Figura 1) 
 
 Com exceção da glicina, que é o aminoácido mais 
simples e onde R=H 
Todos os aas apresentam atividade ótica 
desviando a luz polarizada para a direita ou para a 
esquerda, denominadas D-aminoácido e L-
aminoácido (Figura 2). Embora os aas possam existir 
nas duas configurações, os compostos que ocorrem 
na natureza tem a configuração L. 
Racemização do aminoácido (conversão parcial 
de L-aminoácido em D-aminoácido), ocorre com o 
processamento térmico em pH alcalino, hidrólise 
ácida da proteína, assim como aquecimento em 
temperatura acima de 200C. 
 
 
1.2. Classificação 
Se baseia na polaridade dos radicais R, ligados 
ao carbono: 
a) Aas nos quais R é não polar ou hidrofóbico: 
alanina, fenilalanina*, glicina, isoleucina*, leucina*, 
metionina*, prolina, triptofano*, valina* 
b) Aas nos quais R é polar mas sem cargas: 
tem grupos polares como hidroxilas, sulfidrilas, etc. 
Tem capacidade de formar ligações de hidrogênio. 
São: asparagina, cisteina, glutamina, serina, 
tirosina, treonina* 
c) Aa nos quais R é carregado positivamente: 
as cargas positivas são causadas por um segundo 
grupo amínico, são denominados básicos. São: 
arginina, histidina, lisina* 
d) Aa nos quais R é carregado negativamente: 
a carga negativa é causada pela presença de um 
segundo grupo carboxílico, e são os denominados aa 
ácidos. São: ácido aspártico e ácido glutâmico. 
 Aas essenciais – marcados com * 
 
1.3. Propriedades 
Os aas são sólidos incolores, cristalinos, que 
fundem com decomposição a altas temperaturas; 
alguns sublimam. 
São solúveis em água, insolúveis em solventes 
orgânicos, principalmente os de baixa polaridade. 
São geralmente solúveis em soluções diluídas de 
ácidos e bases, nas quais se encontram na forma de 
sais. A solubilidade desses compostos é altamente 
influenciada pelas cadeias laterais; aa em cuja 
cadeia lateral existam substituintes hidrofílicos, 
formarão ligações de hidrogênio com a água, sendo 
mais solúveis nesse solvente do que os aa com 
cadeias laterais não polares. 
Podem ter sabor amargo (hidrofóbicos e de 
baixo peso molecular) ou doce ou ainda serem 
completamente sem sabor. 
 Exemplo: Alguns queijos, onde a proteólise foi 
intensa podem apresentar o sabor amargo 
devido aos aa formados. O sal de sódio do ácido 
glutâmico (glutamato monosódico) é 
amplamente utilizado em alimentos pela sua 
propriedade de conferir o gosto umami 
realçando o “flavor” dos alimentos. 
São capazes de formarem amidas pela 
interação intermolecular entre grupos carboxílicos 
e amínicos, permitindo a formação de ptns, e a 
ligação –NHCO- é denominada ligação peptídica 
(Figura 3). Ligados entre si, os aas formam longas 
cadeias, em várias estruturas geométricas e 
combinações químicas para formar as ptns. 
 
 
2. Proteínas (ptns) 
As ptns são componentes essenciais a todas as 
células vivas e estão relacionadas à quase todas as 
funções fisiológicas: 
 Regeneração de tecidos; 
 Catalisadores nas reações químicas (enzimas e 
hormônios); 
 Necessárias nas reações imunológicas; 
 Indispensáveis na reprodução e crescimento 
juntamente com os ácidos nucléicos; 
 Constituem o elemento estrutural do organismo 
animal; 
 Constituem materiais reguladores. 
 Ex. Tirosina que regula metabolismo 
energético; Insulina que regula o teor de 
açúcar no sangue; Hemoglobina que carrega O2 
dos pulmões aos tecidos; 
 Participa na digestão dos alimentos (enzimas). 
Composição: 
As ptns contêm C (50 a 55%); H (6 a 8%); O 
(20 a 24%); N (15 a 18%) e S (0,2 a 0,3%). 
Quimicamente são polímeros de alto peso molecular 
(acima de 10000Da), cujas unidades básicas são os aas 
ligados entre si por ligações peptídicas (Figura 4) 
formando longas cadeias, em várias estruturas 
geométricas e combinações químicas para formar as ptns 
específicas, cada qual com sua própria especificidade 
fisiológica, como por exemplo, as ptns actina e miosina 
tem função estrutural; a insulina tem função reguladora 
da glicose no sangue. 
 
A condensação de menor número de aas forma 
compostos de peso molecular relativamente baixo 
(até 10000Da), chamados peptídeos, que são 
classificados de acordo com o número de unidades 
de aas, em di-, tri-, tetrapeptídeos. Se o composto 
for formado por menos de 10 unidades de aas, são 
denominados oligopeptídeos ficando reservada a 
denominação polipeptídeos para os compostos com 
mais de 10 unidades. 
As estruturas e propriedades das ptnas e dos 
peptídeos também são diferentes; em geral os 
peptídeos ao contrário das ptns tem cadeia reta, 
são solúveis em água, não coagulam pelo calor. 
 
2.1. Classificação das ptns 
A- Ptns simples ou homoprotinas São substâncias que por hidrólise total 
resultam em aas como únicos produtos. São 
classificadas de acordo com sua solubilidade, em: 
 albuminas: solúveis em água e em soluções 
fracamente ácidas ou alcalinas; coagulam pela 
ação do calor. Exemplo: clara do ovo 
(ovalbumina); leite (lactalbumina); ervilha 
(legutimina) 
 globulinas: praticamente insolúveis em água, 
mas solúveis em soluções de sais neutros. 
Exemplo: músculo (miosina); ervilha (legumina) 
 glutelinas: ptns encontradas somente em 
vegetais. São insolúveis em água, mas solúveis 
em soluções diluídas de ácidos e bases. 
Exemplos: trigo (glutenina); arroz. 
 prolaminas: ptns encontradas somente em 
vegetais. São insolúveis em água e etanol 
absoluto, mas solúveis em etanol 50 e 80%. 
Exemplos: trigo e centeio (gliadina); milho 
(zeína); cevada (hordeína). 
 protaminas: ptns de baixo peso molecular, 
constituídas aproximadamente de 80% de 
arginina, e portanto fortemente alcalinas. São 
solúveis em água e em soluções fortemente 
ácidas formam sais estáveis. São encontradas 
combinadas com ácido nucléico, no esperma de 
peixes, como salmão, sardinha e arenque. 
 histonas: ptns de baixo peso molecular, e de 
caráter básico. São solúveis em água e em 
soluções diluídas de ácidos e bases. São 
encontradas combinadas com ácido nucléico. 
Exemplo: ptns extraídas da glândula timo da 
vitela. 
 escleroptns: são as ptns mais insolúveis. 
Pertence a esta classe a queratina, proteína 
da pele e cabelos (tecidos epiteliais) e o 
colágeno, proteína dos tendões e ligamentos 
(tecidos conectivos). 
 
 B- Ptns conjugadas 
 As ptns se encontram combinadas a uma 
parte não protéica, denominada grupo prostético, 
numa relação de 1:1 (exceto as fosfoptns). A fração 
proteica possui grande estabilidade em relação a 
agentes desnaturantes. São classificadas de acordo 
com a natureza da parte não proteica, em: 
 cromoproteinas: o grupo prostético é 
constituído de um pigmento como clorofila, 
riboflavina, carotenóides, pigmentos biliares e 
heme, este último constituíndo o grupo 
prostético da hemoglobina e da mioglobina. 
 lipoproteinas: o grupo prostético é constituído 
por um lipídeo, como lecitina ou colesterol. 
 nucleoproteinas: o núcleo prostético são ácidos 
nucleicos, que são polímeros contendo 
carboidratos, ácido fosfórico e bases 
nitrogenadas 
 glicoproteinas (mucoproteinas): o núcleo 
prostético é constituído de carboidratos. 
Exemplo: mucina, encontrada no suco gástrico 
 fosfoproteinas: combinadas com ácido fosfórico, 
como a caseína 
 metaloproteinas: combinados com metais 
pesados 
 
C – Ptns derivadas 
São compostos não encontrados na natureza, 
mas obtidos por degradação (proteólise) de ptns 
simples ou conjugadas, pela adição de ácidos, bases 
ou enzimas. De acordo com o peso molecular, podem 
ser classificadas em: 
 proteinas derivadas primárias: formadas a 
partir de processos brandos de decomposição 
que causam mudanças nas suas propriedades 
 proteinas derivadas secundárias: posterior 
clivagem da cadeia peptidica, formando 
moléculas de diferentes tamanhos,com 
diferentes composições e diferentes 
propriedades. 
 
Outra classificação - de acordo com sua 
estrutura, podem ser: 
 Globulares: são ptns de forma esférica ou 
elipsoide causadas pelas dobras ou 
enrolamentos da cadeia ou cadeias proteicas. 
Por serem solúveis em água, são as mais 
importantes, uma vez que as reações químicas que 
acontecem no organismo, se dão em meio aquoso. 
 Fibrosas: são ptns formadas pelo agrupamento 
linear das proteinas; são insolúveis em água e 
tem funções estruturais como a queratina e a 
fibrina. 
 
Outra classificação – de acordo com seu valor 
biológico (VB), as ptns podem ser: 
 De alto VB: proteína completa porque 
apresenta os aas em teores necessários a 
manutenção da vida e crescimento dos novos 
tecidos. 
 De baixo VB: não tem os aas em teores 
adequados. Ex.: frutas e hortaliças 
 Parcialmente completas: apresenta um ou mais 
aas limitante. Ex: cereais (deficientes em lisina, 
triptofano e treonina) e leguminosas 
(deficientes em metionina). 
 
2.2. Estrutura das ptns 
Estrutura primária: sequência dos aas na sua 
cadeia peptídica, sem levar em conta outros tipos 
de ligações. Esta sequência é única para cada 
proteína. 
Estrutura secundária: as cadeias peptídicas 
são dobradas ou enroladas sobre si mesmas, podendo 
adquirir várias conformações. São estruturas 
helicoidais ou folhas pregueadas. Os grupos -NH das 
ligações peptídicas estão unidos aos grupos C=O por 
ligações de hidrogênio. 
Estrutura terciária: arranjo espacial obtido 
pelas dobraduras e enrolamentos da estrutura 
secundária. Envolve a otimização de várias 
interações (hidrofóbicas, eletrostáticas e de van 
der Waals) e pontes de hidrogênio entre vários 
grupos na estrutura da proteína. 
 As estruturas secundária e terciária conferem 
à proteína a sua estrutura tridimensional. 
Estrutura quaternária: envolve a associação 
de subunidades terciárias de ptns. Para sua 
estabilização concorrem ligações iônicas, pontes de 
hidrogênio, forças de van der Waals, pontes 
bissulfeto e interações hidrofóbicas. 
 
 
2.3. Algumas ptns importantes em alimentos 
a) Ptns da carne 
miosina: é uma globulina, obtida do músculo 
por extração com soluções fracamente alcalinas ou 
soluções de sais; as ligações peptídicas são 
rompidas pela enzima tripsina 
actina: proteína do músculo que junto com a 
miosina forma o complexo actomiosina, responsável 
pela contração muscular 
colágeno: proteína do tecido conectivo e 
influencia na textura da carne (rigidez). Uma 
fração do colágeno parcialmente solubilizado é a 
gelatina, uma proteína solúvel em água quente e 
forma géis por resfriamento. Rica em arginina e 
glicina. 
 
b) Ptns do leite 
caseína: fosfoproteina que se liga ao cálcio e 
constitui aproximadamente 80% das ptns do leite. 
Coagula pela ação da renina, enzima encontrada no 
suco gástrico, e pela ação de ácidos. Quando a 
caseína é precipitada, na solução sobrenadante 
denominado soro, restam duas ptns 
lactoalbumina e lactoglobulina: ptns do soro 
 
c) Ptns do ovo 
clara: tem uma mistura de ptns muito 
diferentes entre si. A ovalbumina constitui 50% das 
ptns totais, e pode ser desnaturada por agitação, e 
coagula por aquecimento. A conalbumina, coagula 
pelo calor a temperaturas mais baixas do que a 
ovalbumina (abaixo de 60oC). A ovomucóide que é 
uma glicoproteína é facilmente desnaturada pelo 
calor. Outra glicoproteína é a ovomucina que é 
resistente ao calor. A avidina, outra proteína da 
clara de ovo, que tem a propriedade de se ligar à 
biotina, impedindo ação dessa vitamina (em clara de 
ovo crua) 
gema: lipovitelina (fosfolipídeo), fosfovitina, 
livitina 
 
d) Ptns do trigo 
prolamina (gliadina): extração com etanol a 
70% 
glutelina (glutenina): a mais insolúvel das ptns 
do trigo (devido ao seu elevado peso molecular), 
solúvel em soluções alcalinas. 
Estas duas ptns combinadas possuem a 
propriedade de formar com água uma substância 
elástica e aderente, insolúvel em água, o glúten. 
2.4. Propriedades das ptns 
A) Propriedades físicas: 
 As ptns são compostos sem odor e sem sabor. 
 A solubilidade das ptns depende do número de 
grupos hidrofílicos e hidrofóbicos e da 
distribuição desses grupos na molécula. Essa 
propriedade varia entre limites muito amplos, e 
o comportamento das ptns com relação a 
diferentes solventes, é um dos critérios 
empregados para a classificação das ptns 
simples. 
 
B) Propriedades químicas: 
As ptns possuem caráter anfótero (agem como 
ácido ou como base), uma vez que são compostos 
com grande número de cargas positivas e negativas, 
provenientes dos grupos amínicos e carboxílicos 
livres dos resíduos de aaa carregados positivamente 
ou negativamente. 
Soluções de ptns tem excelente ação 
tamponante, devido ao grande número de grupos 
que podem interagir reversivelmente com prótons, 
num intervalo grande de pH. Em determinado pH, 
específico para cada proteína, as cargas positivas e 
negativas vão se igualar. É o ponto isoelétrico (pI) 
das ptns, onde a soma total das cargas elétricas 
será igual a zero. Nesse ponto, a solubilidade 
em água, a viscosidade e a capacidade de 
entumescimento das ptns atingem o mínimo. 
 
C) Propriedades funcionais (determinam sua 
utilização) 
As principais propriedades funcionais das ptns 
são aquelas que tornam as ptns capazes de 
contribuir para as características desejáveis de um 
alimento. 
 A funcionalidade das ptns é definida pelas 
propriedades física e química que afetam o seu 
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comportamento no alimento durante o 
processamento e armazenamento. Estas 
propriedades são: 
 a forma (globular ou fibrosa); 
 o tipo de estrutura (primária, secundária, 
terciária, quaternária); 
 composição e sequência de aa; 
 carga líquida e sua distribuição; 
 relação hidrofobicidade/hidrofilicidade; 
 habilidade de reagir com outros componentes. 
 
É muito difícil uma classificação das 
propriedades funcionais que seja universal. Uma 
propriedade funcional poderá ser a expressão de 
uma ou mais propriedades físicas e químicas das 
ptns que podem se modificar em diferentes 
condições de tratamento dos alimentos e em 
interação com outros compostos. 
Uma classificação das propriedades funcionais 
está descrita a seguir: 
a) Propriedades de hidratação: dependem das 
interações entre água e ptns e compreendem 
propriedades como: absorção e retenção de água, 
molhabilidade, formação de gel, adesividade, 
dispersibilidade, solubilidade e viscosidade. 
b) Propriedades relacionadas com interações 
proteína-proteína: a este grupo pertencem 
propriedades como: formação de gel, coagulação, 
formação de estruturas (glúten). 
c) Propriedades de superfície: emulsificação, 
formação de espuma, formação de películas. 
Estas propriedades não são totalmente 
independentes uma das outras. Por exemplo: a 
formação de gel não envolve apenas interações tipo 
proteína-proteína, mas também água-proteína. 
No Quadro 1 estão descritas algumas 
propriedades funcionais de ptns de alimentos e sua 
utilização no processamento de alimentos. 
 
Por exemplo: o ovo (especificamente a clara) tem uma proteína que tem a propriedade de formar 
espuma e esta propriedade é utilizada para elaboração de coberturas, bolos, sorvetes. 
2.5. Alterações da proteína durante o processamento de alimentos 
Diversas reações durante o processamento e armazenamento podem ocorrer, acarretando alterações 
na proteína. Como resultado, as ptns podem apresentar perdas de funcionalidade e qualidade nutricional, 
bem como alterações desejáveis e indesejáveis do flavor e aumento do risco de toxidez. 
 As alterações importantes que afetam as ptns incluem aquecimento na presença e ausência de 
carboidratos, pH extremos (particularmente alcalino) e exposiçãoa condições oxidativas (Figura 6). 
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A) Desnaturação de ptns 
É definida como alteração da conformação da 
molécula, acarretando a perda de sua atividade 
biológica e funcionalidade. Na desnaturação não 
ocorre mudança na conformação da estrutura 
primária da proteína, mas de todas as outras, 
ocorrendo um desenrolamento das cadeias 
peptídicas. 
Causas: Diversos tratamentos são utilizados 
no processamento de alimentos e vários podem 
provocar a desnaturação da proteína. Estes incluem 
aquecimento, agitação, alteração de pH e 
concentrações salinas, diferentes aditivos, 
etc. Geralmente, o efeito desnaturante final é 
provocado pela combinação de vários fatores, os 
quais rompem a conformação original da proteína. 
Consequências: a insolubilização das ptns, 
aumentando a viscosidade do alimentos; ptns com 
ação enzimática são inativadas. 
Diferentes ptns são desnaturadas em 
diferentes temperaturas. O calor fornece energia 
para romper as interações não covalentes (pontes 
de hidrogênio e ligações iônicas) que estabilizam a 
estrutura nativa da proteína, expondo e permitindo 
a interação de grupos hidrofóbicos em seu interior. 
As ptns são, em sua maioria, desnaturadas quando 
expostas a moderado aquecimento (60-90°C, 1h ou 
menos). 
A estabilidade da proteína aumenta com a 
solvatação, como no caso das ptns globulares. Neste 
tipo de proteína, os aas hidrofóbicos se localizam 
na parte interna dos glóbulos, enquanto os grupos 
polares estão situados na parte externa e expostos 
ao solvente (água). Devido a esta organização, 
camadas de água são ligadas à superfície da 
proteína (0,2 a 0,5g de água/g de proteína). A 
hidratação aumenta a estabilidade à desnaturação 
e à subsequente precipitação. 
 A reação de ptns (grupos aminas) através de 
pontes metilênicas com o formaldeído (constituinte 
da fumaça), provoca a desnaturação das ptns, 
escurecimento do produto e diminuição de alguns aa. 
Benefícios: Do ponto de vista nutricional, a 
desnaturação parcial melhora a digestibilidade e a 
disponibilidade biológica de aa essenciais. 
 
B) Alteração da solubilidade 
A solubilidade é o resultado global das 
interações atrativas e repulsivas entre moléculas 
do solvente e do soluto; é favorecida quando há 
interações repulsivas entre moléculas de soluto e 
atrativas entre moléculas do soluto e do solvente. 
As interações eletrostáticas são a base da 
solubilidade de moléculas polares neutras e com 
cargas em solventes polares. 
A insolubilidade completa das ptns produz um 
precipitado, que ocorre quando várias moléculas do 
polipeptídeo se aproximam produzindo agregados de 
proteína suficientemente grande para serem 
visíveis. 
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A solubilidade das ptns em diferentes 
solventes varia conforme a distribuição de aas 
hidrofóbicos e hidrofílicos na superfície da proteína 
(Figura 7). 
Figura 7 – Distribuição de cargas e grupos hidrofóbicos 
na superfície da proteína 
 
A solubilidade depende da presença de 
substâncias não protéicas como compostos 
fenólicos, que se ligam às ptns através de pontes 
de hidrogênio, diminuindo sua solubilidade, formando 
assim um precipitado. 
 Na indústria cervejeira isto é um problema, já 
que a proteína da levedura e do grão se 
complexam com o tanino do lúpulo e grão, 
formando um precipitado durante o 
resfriamento da cerveja. Este problema é 
contornado pela adição de enzimas (papaína) 
que hidrolisam a proteína, prevenindo a 
interação com o tanino. 
O pH tem grande influência sobre a 
solubilidade, pois altera o grau de dissociação dos 
grupamentos. A solubilidade varia conforme os 
valores de pH. O ponto de solubilidade mínima é 
igual ou próximo ao ponto isoelétrico (pI), que 
corresponde ao valor de pH no qual a proteína 
possui carga global igual a zero, o que leva a um 
aumento da agregação devido à menor repulsão. 
A Figura 8 mostra a relação do pH da carne com 
a solubilidade de sua proteína (CRA = capacidade de 
retenção de água). 
 Figura 8 – Influência do pH na capacidade de 
retenção de água (CRA) em carne. 
 
 
De acordo com a Figura 8, vemos que o pI do 
músculo está em torno de 5,4, onde não há repulsão 
entre as moléculas, portanto a CRA (solubilidade) é 
menor. 
 Quando o animal é submetido ao stress antes 
do abate, ocorre a formação de ácido lático 
durante sua respiração, diminuindo o pH, 
atingindo o pI e diminuindo a CRA do músculo, 
obtendo consequentemente uma carne mais 
“seca”. 
Com o aumento da dissociação dos grupos 
funcionais da proteína em ambos os lados do PI, 
ocorre predominância das cargas repulsivas 
adjacentes e a capacidade de retenção 
de água aumenta. 
A adição de sais provocam alterações na 
solubilidade de ptns e dependendo da concentração 
destes sais, pode resultar nos fenômenos conhecidos 
como salting-out e salting-in: 
 Salting-out: adição de sais promovem o 
aprisionamento de moléculas de água, que 
tornam-se escassas, ocasionando maior 
interação proteína-proteína, ocorrendo a 
agregação (precipitação). Método comumente 
usado para separação ou concentração de ptns. 
 Salting-in: a redução na concentração de sais 
induz interações iônicas. Os sais mais utilizados 
são aqueles que apresentam elevada 
solubilidade, como citratos, sulfatos e fosfatos. 
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O efeito da adição de sais afeta a hidratação 
de ptns e sua capacidade de retenção 
de água (CRA). 
 No processamento de carnes, a adição de fosfato 
(e também NaCl – 3 a 4% como limite) promove a 
interação com íons de cálcio (ligados à proteína do 
músculo), liberando as moléculas de ptns das 
ligações cruzadas ocasionadas por esse cátion, e 
mais moléculas de água podem então ser 
imobilizadas pela proteína. Esse efeito resulta no 
aumento da CRA. 
 Na fabricação de queijo, a precipitação da caseína 
é obtida pela adição da renina ao leite. A renina 
hidrolisa a ligação peptídica entre os aa Fen105 e 
Met106 da k-caseína, resultando em dois 
macropeptídeos: Fen-Ser-Leu-Pro-Pro...100 
(hidrofóbico) e Met-Ala-Ile-Pro-Pro...110 
(hidrofílico). A liberação do macropeptídeo 
hidrofílico aumenta as interações hidrofóbicas 
responsáveis pela coagulação. 
 
C) Racemização 
 Conversão parcial de L-aminoácido em D-
aminoácido 
 Ocorre com o processamento térmico em pH 
alcalino, hidrólise ácida da proteína, assim como 
aquecimento em temperatura acima de 200°C. 
Causa: A racemização do aminoácido reduz a 
digestibilidade da proteína, em razão da ligação 
peptídica, que envolve o D-aminoácido, ser menos 
eficientemente hidrolisada pelas proteases, menos 
absorvida pela mucosa intestinal e não ser utilizada 
na síntese de uma nova proteína. 
 
D) Nutricional 
O tratamento térmico moderado (em torno de 
100°C) provoca a destruição de aas sensíveis como 
cistina/cisteína e lisina. 
 
e) Digestibilidade 
Com o aquecimento moderado, as ptns são 
mais facilmente digeridas devido à alteração de sua 
conformação nativa, permitindo que as proteases 
atuem mais facilmente. 
No tratamento térmico mais severo (maior que 
100°C), ligações isopeptídicas ou cruzadas podem 
ser formadas, afetando e impedindo a digestão da 
proteína. 
 
f) Sensorial 
A coloração do alimento pode ser alterada 
durante o aquecimento, pela interação entre o 
grupo NH2 da lisina e açúcares redutores (reação 
de Maillard) 
 
 
 
 
 
 
 
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