RESULTADOS AULA PRATICA DE BIOQUÍMICA (1)

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<p>MINISTÉRIO DA EDUCAÇÃO</p><p>UNIVERSIDADE FEDERAL DO PIAUÍ</p><p>CAMPUS SENADOR HELVÍDIO NUNES DE BARROS</p><p>ROTEIRO E RESULTADOS DE PRÁTICAS DE BIOQUÍMICA</p><p>CARBOIDRATOS, ENSIMAS, LIPÍDIOS, PROTEÍNAS</p><p>ALUNOS:</p><p>FRANCILDA COSTA DOS SANTOS</p><p>JOSÉ AILSON VELOSO</p><p>MARIA FLAVIANE DA SILVA</p><p>PICOS – PI/ SETEMBRO DE 2024</p><p>REAÇÕES DE CARACTERIZAÇÃO DOS CARBOIDRATOS</p><p>1 – Identificação de carboidratos redutores</p><p>a) Reação de Benedict</p><p>O reativo de Benedict contém sulfato cúprico, carbonato de sódio e citrato de sódio.</p><p>• Material.</p><p>✓ Água destilada</p><p>✓ Solução glicose 1%</p><p>✓ Solução frutose 1%</p><p>✓ Solução sacarose 1%</p><p>✓ Solução de amido 1%</p><p>✓ Reagente de Benedict</p><p>✓ Banho-maria (80 ºC)</p><p>✓ Béquer 50 ml</p><p>✓ Tubos de ensaio</p><p>✓ Pipeta Pasteur</p><p>• Procedimento.</p><p>✓ Tubo 1: 2 mL de H2O + 2 mL do reagente de Benedict</p><p>✓ Tubo 2: 2 mL de solução glicose 1% + 2 mL do reagente de Benedict</p><p>✓ Tubo 3: 2 mL de solução frutose 1% + 2 mL do reagente de Benedict</p><p>✓ Tubo 4: 2 mL de solução sacarose 1% + 2 mL do reagente de Benedict</p><p>✓ Tubo 5: 2 mL de solução de amido 1% + 2 mL do reagente de Benedict</p><p>✓ PARA TODOS OS TUBOS: Aquecer 10-15 minutos, em banho-maria fervente.</p><p>✓ Observar, anotar e explicar os resultados.</p><p>2 – Diferenciação entre aldoses e cetoses: Reagente de Seliwanoff</p><p>O reagente de Seliwanoff contém: resorcinol em HCL diluído.</p><p>• Material.</p><p>✓ Água destilada</p><p>✓ Solução glicose 1%</p><p>✓ Solução frutose 1%</p><p>✓ Solução sacarose 1%</p><p>✓ Reagente de Seliwanoff</p><p>✓ Banho-maria (80 ºC)</p><p>✓ Béquer 50 ml</p><p>✓ Tubos de ensaio</p><p>✓ Pipeta Pasteur</p><p>• Procedimento.</p><p>✓ Tubo 1: 2 mL de água destilada + 2 mL de Seliwanoff</p><p>✓ Tubo 2: 2 mL de solução glicose 1% + 2 mL de Seliwanoff</p><p>✓ Tubo 3: 2 mL de solução frutose 1% + 2 mL de Seliwanoff</p><p>✓ Tubo 4: 2 mL de solução sacarose 1% + 2 mL de Seliwanoff</p><p>✓ PARA TODOS OS TUBOS: Colocar em banho-maria fervente (10-20 minutos).</p><p>✓ Observar, anotar e explicar os resultados.</p><p>3 - Reação com iodo – teste do Lugol para polissacarídeos</p><p>• Material.</p><p>✓ Água destilada</p><p>✓ Solução de glicose 1%</p><p>✓ Solução de amido 1%</p><p>✓ Solução de iodo 2% ou Reagente de Lugol</p><p>✓ Béquer 50 ml</p><p>✓ Tubos de ensaio</p><p>✓ Pipeta Pasteur</p><p>• Procedimento.</p><p>✓ Tubo 1: 3 mL de H2O</p><p>✓ Tubo 2: 3 mL de solução de glicose 1%</p><p>✓ Tubo 3: 3 mL de solução de amido 1%</p><p>✓ PARA TODOS OS TUBOS: Acrescentar 3 gotas da solução de iodo (ou reagente de Lugol).</p><p>✓ Observar, anotar e explicar os resultados.</p><p>4 – Resultados</p><p>Reação de Benedict</p><p>Açúcares redutores apresentam capacidade de reduzir íons metálicos em soluções alcalinas.</p><p>Benedict → redução de íons cúpricos (Cu2+) em íons cuprosos (Cu+) → formação do óxido cuproso (Cu2O).</p><p>Tem graduação de cores do azul (negativo), passando pelo verde, amarelo, laranja e vermelho → cor intensifica</p><p>de acordo com a concentração do açúcar redutor.</p><p>Tubo 1: Após a fervura, a solução continuou com a coloração azul. pois a agua destilada não contém açúcares</p><p>redutores.</p><p>Tubo 2: Após a fervura, a solução apresentou uma cor avermelhada, pois a glicose é um açúcar redutor.</p><p>Tubo 3: Após a fervura, a solução apresentou uma cor avermelhada, pois a frutose é um açúcar redutor.</p><p>Tubo 4: Após a fervura, a solução apresentou uma cor alaranjada, no entanto a sacarose não é um açúcar redutor.</p><p>Tubo 5: O amido também não é um açúcar redutor. A solução permanecerá azul, semelhante ao controle</p><p>negativo.</p><p>Reagente de Seliwanoff</p><p>O reagente utiliza uma solução de ácido clorídrico que promove a desidratação dos carboidratos, e por ser um</p><p>agente desidratante fraco, as cetoses sofrem rapidamente a perda de água, não ocorrendo com as</p><p>aldoses.</p><p>Tubo 1: Após a fervura, a solução não apresentou mudança na sua coloração, pois a água destilada não contém</p><p>cetoses ou aldoses.</p><p>Tubo 2: Após a fervura, houve uma pequena mudança na coloração, (branco com tom amarelado) pois a glicose</p><p>é uma aldose.</p><p>Tubo 3: Após a fervura, houve uma mudança de cor (vermelho intenso), isso porque a frutose é uma Cetose.</p><p>Tubo 4: Após a fervura, houve uma mudança de cor (vermelho menos intenso), isso porque a sacarose quando</p><p>hidrolisada libera frutose que é uma Cetose.</p><p>Tabela 1.</p><p>Observações do procedimento experimental do Teste de Seliwanoff</p><p>Solução sem aquecimento Solução com aquecimento</p><p>Tubo 1: Água Incolor Incolor</p><p>Tubo 2: Frutose Incolor Branco com tom amarelado</p><p>Tube 3: Glicose Incolor Vermelho intenso</p><p>Tubo 4: Sacarose Incolor Vermelho menos intenso</p><p>O teste de Seliwanoff é um teste químico que permite identificar aldoses e cetoses. Quando uma molécula</p><p>apresentar um grupo cetona, é uma cetose e, se apresentar um grupo aldeído, é uma aldose. Quando as soluções</p><p>são aquecidas, as cetoses sofrem desidratação mais rapidamente que as aldoses.</p><p>Teste do Lugol (Iodo)</p><p>Tubo 1 – Após adicionar o iodo não mudou a coloração, já que o iodo tem coloração amarela.</p><p>Tudo 2 – Após adicionar o iodo com a glicose não mudou a coloração.</p><p>Tubo 3 – Após adicionar o iodo com o amido mudou a coloração, nesse caso o iodo reagiu somente com o</p><p>amido mudando de cor para um (azul-escuro).</p><p>A cor azul-escuro é uma característica do reativo de lugol na presença na presença de amido.</p><p>REAÇÕES ENVOLVENDO ENZIMAS</p><p>1 - Reação enzimática.</p><p>a) Solução de amido:</p><p>• Material.</p><p>✓ Amilase salivar</p><p>✓ Solução de amido 1%</p><p>✓ Solução com iodo 2%</p><p>✓ Tubos de ensaio (4 unid)</p><p>✓ Pipeta Pasteur (4 unid)</p><p>✓ Banho maria 100 ºC</p><p>✓ Estante para apoiar os tubos</p><p>OBS 1: A enzima (amilase salivar) que será utilizada nessa prática está presente na saliva. Dessa forma, a</p><p>saliva será obtida a partir de doadores(as) durante a aula (evitar a saliva de quem tenha se alimentado</p><p>recentemente).</p><p>• Procedimento.</p><p>✓ Tubo 1: 5 mL de solução de amido (1%)</p><p>✓ Tubo 2: 1 mL de solução de amilase salivar</p><p>✓ Tubo 3: 1 mL de solução de amilase salivar</p><p>✓ Primeiro passo: colocar 5 mL da solução de amido (1%) no tudo 2. Misturar a solução e depois</p><p>manter o tubo na temperatura de 37 ºC. Observar após 15 minutos.</p><p>✓ Segundo passo: colocar 3 gotas da solução de iodo nos tubos 1 e 2.</p><p>✓ Terceiro passo: Observar, comparar os tubos 1 e 2 e explicar os resultados.</p><p>✓ Quarto passo: colocar o tubo 3 em água fervendo por 10 minutos.</p><p>✓ Quinto passo: colocar 5,0 mL da solução de amido (1%) no tubo 3.</p><p>✓ Sexto passo: colocar 3 gotas da solução de iodo no tubo 3.</p><p>✓ Quinto passo: Observar, comparar os tubos 2 e 3 e explicar os resultados.</p><p>b) Reação enzimática com pimentão.</p><p>• Material.</p><p>✓ Pimentão verde</p><p>✓ Pimentão cozido</p><p>✓ Água oxigenada</p><p>✓ Tubos de ensaio (2 unid)</p><p>✓ Pipeta Pasteur (2 unid)</p><p>✓ Faca</p><p>• Procedimento.</p><p>✓ Tubo 1: Pimentão cru</p><p>✓ Tubo 2: Pimentão cozido</p><p>✓ Primeiro passo:</p><p>▪ Tubo 1: Colocar uma porção de pimentão cru cortado em quadrados.</p><p>▪ Tubo 2: colocar uma porção de pimentão cozido cortado em quadrados (mesma quantidade</p><p>do pimentão cru).</p><p>✓ Segundo passo: colocar 3 ml de água oxigenada nos dois tubos (1 e 2).</p><p>✓ Terceiro passo: Observar, comparar e explicar os resultados.</p><p>2 – Resultados</p><p>Na reação enzimática com a solução de amido, o tubo 1 contendo apenas a solução de amido não</p><p>apresentará nenhuma alteração após a adição do iodo, permanecendo com a cor original. Já no tubo 2, onde foi</p><p>adicionada a amilase salivar, ocorrerá a quebra do amido em moléculas menores, resultando em uma coloração</p><p>marrom-escuro após a adição do iodo. Isso indica que a amilase salivar é capaz de hidrolisar o amido em</p><p>moléculas de maltose.</p><p>No passo seguinte, ao colocar o tubo 3 em aquecimento, ocorrerá a desnaturação da</p><p>amilase salivar, ou</p><p>seja, suas estruturas tridimensionais se desestabilizarão e a enzima perderá sua atividade. Assim, mesmo após</p><p>a adição de solução de amido no tubo 3, não haverá a quebra do amido e a coloração se manterá inalterada</p><p>após a adição do iodo. Isso ocorre porque a amilase salivar desnaturada não é capaz de catalisar a hidrólise do</p><p>amido.</p><p>Tubo 1: Serve como controle, mostrando a cor morron escuro na presença de amido não quebrado, pós não há</p><p>a presença da saliva.</p><p>Tubo 2: Após incubação a 37 °C com amilase ativa, deve apresentar uma cor diferente morron escuro,</p><p>apresentando uma cor transparente, indicando a quebra do amido pela enzima.</p><p>Tubo 3: Após fervura, a amilase salivar é desnaturada e incapaz de quebrar o amido. A adição de iodo deverá</p><p>resultar em cor azul escuro/roxo, similar ao controle, indicando que o amido permanece intacto.</p><p>Contudo nesse experimento houve uma diferença de resultados esperados, podendo ter ocorrido pela falta de</p><p>enzimas da amostra coletada.</p><p>Esses passos demonstram como a atividade enzimática da amilase salivar é influenciada por temperatura e como</p><p>a presença de amido pode ser visualmente identificada usando a solução de iodo.</p><p>REAÇÕES ENVOLVENDO LIPÍDIOS</p><p>1. CARACTERIZAÇÃO DOS TRIGLICERÍDEOS</p><p>• Objetivo: Realizar a hidrólise alcalina dos triglicerídeos presentes no óleo.</p><p>• Material:</p><p>✓ Óleo de soja ou de girassol</p><p>✓ Água destilada</p><p>✓ Solução de potassa alcoólica (misturar volumes iguais de KOH 40% e etanol →</p><p>manter a temperatura ambiente em frasco emético).</p><p>✓ Solução de Cloreto de cálcio 10%</p><p>✓ Solução saturada de cloreto de sódio</p><p>✓ Ácido acético concentrado</p><p>✓ Tubo de ensaio</p><p>✓ Béquer 50 mL</p><p>✓ Pipeta Pasteur</p><p>• Procedimento:</p><p>✓ Em um tubo de ensaio grande adicione 1 ml de óleo de soja e 5,0 mL de solução de</p><p>potassa alcoólica. Adicione pérolas de vidro para evitar ebulição tumultuosa e aqueça</p><p>em banho-maria fervente por 20 min. Resfrie o tubo, dilua com 4,0 mL de água e</p><p>transfira igualmente para 3 tubos de ensaio.</p><p>✓ Teste de abaixamento da tensão superficial:</p><p>▪ No tubo 1 adicione 2,0 mL de água e agite bem a solução até o aparecimento de</p><p>espuma.</p><p>✓ Precipitação de sabões de cálcio:</p><p>▪ No tubo 2 adicione cloreto de cálcio 10% gota a gota até o aparecimento de um</p><p>precipitado branco.</p><p>✓ Precipitação de diminuição do pH:</p><p>▪ No tubo 3 adicione algumas gotas (10 gotas) de ácido acético concentrado.</p><p>✓ PARA TODOS OS TUBOS: Observar, anotar e explicar os resultados.</p><p>2 – Resultados</p><p>Sais de ác. graxos por apresentarem cabeça polar e cauda apolar → têm capacidade de formar micelas e</p><p>diminuir a tensão superficial da água.</p><p>O aparecimento de espuma indica a presença do sabão pelo abaixamento da tensão superficial.</p><p>Sais de ácidos graxos por apresentarem cabeça polar e cauda apolar → têm capacidade de formar micelas</p><p>e diminuir a tensão superficial da água. O aparecimento de espuma indica a presença do sabão pelo abaixamento</p><p>da tensão superficial.</p><p>O experimento abaixo consiste no uso das substancias: (oleo de soja ou girassol, água destilada, solução</p><p>de potassa alcoólica, solução de cloreto de cálcio, sabão saturada de cloreto de sódio e ácido acético concentrado.</p><p>Os tubes obaveram colorações diferentes como se pode ver na imagem.</p><p>No teste de abaixamento da tensão superficial (tubo 1), adiciona-se água ao óleo hidrolisado e agita-se</p><p>bem a solução. A formação de espuma indica a presença de sabões, que são compostos por íons graxos e</p><p>possuem a capacidade de reduzir a tensão superficial da solução.</p><p>No teste de precipitação de sabões de cálcio (tubo 2), adicionou-se cloreto de cálcio 10% gota a gota ao</p><p>óleo hidrolisado até que ocorreu a aparência de um precipitado branco. Isso ocorreu devido à reação entre o íon</p><p>cálcio (Ca2+) presente no cloreto de cálcio com os íons graxos formados durante a hidrólise alcalina. Essa</p><p>reação forma sais insolúveis, que precipitam da solução.</p><p>Os resultados desses testes podem ser confirmados de acordo com a literatura, que traz informações</p><p>sobre a reação de hidrólise alcalina de triglicerídeos e os produtos formados. A presença de espuma e precipitado</p><p>branco nos tubos 1 e 2, respectivamente, podem ser indicativos da ocorrência da saponificação e formação de</p><p>sabões. A diminuição do pH no tubo 3 também pode ser um indício da formação de ácidos graxos durante a</p><p>hidrólise.</p><p>O experimento de caracterização de triglicerideos é uma ferramenta útil para Identificar e caracterizar</p><p>os ácidos graxos presentes em óleos vegetais.</p><p>REAÇÕES ENVOLVENDO PROTEÍNAS</p><p>ORGANIZAÇÃO DAS BANCADAS:</p><p>• Quatro bancadas serão utilizadas pelos discentes. Em cada uma delas deverá</p><p>ser colocado os itens e quantidades indicados abaixo:</p><p>✓ Tubos de ensaio (12 unidades por bancada)</p><p>• Em uma das bancadas vazia colocar:</p><p>✓ Caixa de luva tamanho M (1 unidade)</p><p>✓ Caixa de luva tamanho P (1 unidade)</p><p>✓ solução de amido de milho 10%</p><p>✓ solução de ovoalbumina 10%</p><p>✓ Extrato (caldo) de carne fresca</p><p>✓ Água destilada</p><p>✓ Solução de Hidróxido de sódio 20 %;</p><p>✓ Solução de Sulfato de cobre (0,25 mol/L)</p><p>✓ Tubos de ensaio</p><p>✓ Béquer 50 ml (4 unidades)</p><p>✓ Pipeta Pasteur (6 unidades)</p><p>• Em outra bancada vazia colocar:</p><p>✓ Solução de Molish</p><p>✓ Hidróxido de sódio (solução 20 %)</p><p>✓ sulfato de cobre (solução 0,25 mol/L)</p><p>✓ Solução de Ninhidrina 2%</p><p>✓ Solução de HgCl2 5% (cloreto de mercúrio)</p><p>✓ Solução de (CH3COO)2Pb 5% (acetato de chumbo)</p><p>✓ Ácido nítrico (HNO3) concentrado</p><p>PESQUISA DE LIGAÇÃO PEPTÍDICA</p><p>1- Reação Hidróxido de sódio (solução 20 %); sulfato de cobre (solução 0,25 mol/L)</p><p>• Material.</p><p>✓ solução de amido de milho 10%</p><p>✓ solução de ovoalbumina 10%</p><p>✓ Extrato (caldo) de carne fresca</p><p>✓ Água destilada</p><p>✓ Solução de Hidróxido de sódio 20 %;</p><p>✓ Solução de Sulfato de cobre (0,25 mol/L)</p><p>✓ Tubos de ensaio</p><p>✓ Béquer 50 ml</p><p>✓ Pipeta Pasteur</p><p>• Procedimento.</p><p>✓ Tubo 1: 2 mL de Água + 20 gotas (1 mL) de solução de NaOH + 5 gotas de</p><p>solução de CuSO4.</p><p>✓ Tubo 2: 2 mL de Solução de Amido de milho 1% + 20 gotas (1 mL) de solução de</p><p>NaOH + 5 gotas de solução de CuSO4.</p><p>✓ Tubo 3: 2 mL de Solução de Ovoalbumina 10% + 20 gotas (1 mL) de solução de</p><p>NaOH + 5 gotas de solução de CuSO4.</p><p>✓ Tubo 4: 2 mL de Extrato (caldo) de carne fresca + 20 gotas (1 mL) de solução de</p><p>NaOH + 5 gotas de solução de CuSO4.</p><p>✓ Tubos 5 e 6: Diferentes concentrações de ovoalbumina 10%: separar 2 tubos de</p><p>ensaio. Ao primeiro, adicionar 8 gotas; ao segundo, 23 gotas. Sobre cada amostra,</p><p>adicionar 20 gotas (1 mL) de solução de NaOH e 5 gotas de solução de CuSO4.</p><p>Completar o volume com água (adicionar 1 mL).</p><p>✓ PARA TODOS OS TUBOS: Agitar, observar e anotar os resultados. Qual a</p><p>aplicação importante dessa reação?</p><p>REAÇÕES DE AMINOÁCIDOS</p><p>1 - Reação da ninhidrina</p><p>Esta reação é dada pela presença do amino grupo livre e possibilita inclusive a determinação quantitativa do</p><p>aminoácido. Esta reação dá positiva (coloração azul violeta) para: proteínas, peptídeos, aminas primárias e</p><p>amônia.</p><p>• Material.</p><p>✓ Solução de ovoalbumina 10%</p><p>✓ Extrato (caldo) de carne fresca</p><p>✓ Água destilada</p><p>✓ Solução de Ninhidrina 2%</p><p>✓ Tubos de ensaio</p><p>✓ Pipeta Pasteur</p><p>• Procedimento.</p><p>✓ Tubo 1: 2 mL de Água + 0,5 mL de Solução de Ninhidrina 2%</p><p>✓ Tubo 2: 2 mL de solução de ovoalbumina 10% + 0,5 mL de Solução de Ninhidrina</p><p>2%</p><p>✓ Tubo 3: 2 mL de Extrato (caldo) de carne fresca + 0,5 mL de Solução de Ninhidrina</p><p>2%</p><p>✓ PARA TODOS OS TUBOS: Aquecer os tubos em Banho-maria (10-15 minutos).</p><p>✓ Observar, anotar e explicar os resultados.</p><p>REAÇÕES DE PRECIPITAÇÃO DE PROTEÍNAS</p><p>1- Precipitação com sais de metais pesados</p><p>Os metais pesados precipitam proteínas devido à formação de sais insolúveis de metal com as proteínas</p><p>negativamente carregadas (meio alcalino).</p><p>• Material.</p><p>✓ Solução de ovoalbumina 10%</p><p>✓ Solução de HgCl2 5% (cloreto de</p><p>mercúrio)</p><p>✓ Solução de (CH3COO)2Pb 5% (acetato de chumbo)</p><p>✓ Tubos de ensaio</p><p>✓ Pipeta Pasteur</p><p>• Procedimento.</p><p>✓ Tubo 1: 2 mL de solução de ovoalbumina 10% + 5 gotas de solução de HgCl2 5% (cloreto</p><p>de mercúrio)</p><p>✓ Tubo 2: 2 mL de solução de ovoalbumina 10% + 5 gotas de solução de (CH3COO)2 Pb 5%</p><p>(acetato de chumbo)</p><p>✓ Observar, anotar e explicar os resultados.</p><p>2- Efeito de ácidos fortes</p><p>Estes ácidos desnaturam as proteínas tornando-as insolúveis.</p><p>• Material.</p><p>✓ Solução de ovoalbumina 10%</p><p>✓ Água destilada</p><p>✓ Ácido nítrico (HNO3) concentrado</p><p>✓ Tubo de ensaio</p><p>✓ Pipeta Pasteur</p><p>• Procedimento.</p><p>✓ Colocar em 1 TUBO de ensaio, 1 mL de solução de ovoalbumina 10% e 3 mL de água. Incline</p><p>o tubo e acrescente lentamente pelas paredes 0,5 mL de HNO3 (ácido nítrico) concentrado</p><p>(não agite).</p><p>✓ Observar, anotar e explicar o aparecimento de um precipitado branco na interface de separação</p><p>dos dois líquidos.</p><p>3 – Resultados</p><p>Reação de hidróxido de sódio</p><p>Na solução alcalina os Nitrogênios (“N”) das ligações peptídicas assumem forma desprotonada (par de</p><p>elétrons livre).</p><p>“N” complexam com íons de Cu2+ liberados na solução pelo reativo de Biureto.</p><p>Para formação do complexo são necessárias 4 ligações coordenadas entre os íons de Cu2+ e os “N” das</p><p>ligações peptídicas.</p><p>Reação só dará positiva na presença de peptídeos com pelo menos 2 ligações peptídicas cada um.</p><p>Tubo 1: Não reage, pois só contém água e reagentes, sem proteínas.</p><p>Tubo 2: O amido é um carboidrato e não reage, pois não contém ligações peptidicas.</p><p>Tubo 3: Apresenta cor violeta indicando a presença de ligações pepetidicas.</p><p>Tubo 4: Apresenta cor violeta, pois contém proteína.</p><p>Tubo 5: Com menor concentração de ovoalbunina, podemos observar uma coloração violeta mais fraca,</p><p>indicando a presença de ligações peptidicas em menos quantidade.</p><p>Tubo 6: Com maior concentração de ovoalbunina, a cor é mais intensa, é evidenciando a quantidade</p><p>maior de ligações peptidicas.</p><p>Reações de Aminoácidos</p><p>Reação dependente de calor para acontecer; ➢ Ninhidrina na presença de grupamento amina sofre</p><p>reação de condensação → gerando um produto de cor violeta.</p><p>Tubo 1: (Água Ninhidrina) com coloração transparente.</p><p>Tubo 2: (Ovoalbumina Ninhidrina) apresenta reações positiva, com coloração azul violeta.</p><p>Tubo 3: (Extrato de Carne Ninhidrina) apresenta reações positiva, com coloração azul violeta.</p><p>Reação de metais pesados</p><p>Tubo 1: Apresenta coloração transparente com resquícios esbranquiçados concentrados dom meio para o fundo.</p><p>Tubo 2: Da mesma forma apresenta coloração transparente com resquícios esbranquiçados concentrados dom</p><p>meio para o fundo.</p><p>O experimento que fica de cor transparente com resquícios esbranquiçados do meio pra o fundo, demonstra de</p><p>forma simples e eficaz o efeito da desnaturação de proteínas por ácidos fortes, esse fenômeno é de grande</p><p>importância para a compreensão de diversos processos biológicos.</p><p>FOTOS ANEXOS</p><p>REAÇÕES ENVOLVENDO LIPÍDIOS</p><p>REAÇÕES ENVOLVENDO PROTEÍNAS</p><p>ORGANIZAÇÃO DAS BANCADAS:</p>