Aminoácidos: unidades fundamentais das proteínas

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Aminoácidos
FACULDADE META – FAMETA
BIOQUÍMICA
Prof. Me. Adem Nagibe dos Santos Geber Filho
Introdução
 As proteínas são as moléculas mais abundantes e com maior
diversidade de funções nos sistemas vivos;
 Ex.:Actina, miosina, colágeno, hemoglobina, enzimas e etc.
 Porém, todas tem em comum a característica estrutural de serem
polímeros lineares de aminoácidos;
Os aminoácidos são as unidades 
fundamentais formadoras das 
proteínas.
Introdução
 Mais de 300 diferentes aminoácidos foram descritos na natureza;
 No entanto, apenas 20 deles são usualmente encontrados como
constituintes de proteínas em mamíferos.
 Isso ocorre porque o organismo humano só dispõe de códons para essa
quantidade de aminoácidos.
 VÍDEO DE CÓDONS
Aminoácidos proteogênicos.
Introdução
Aminoácidos são as unidades fundamentais das PROTEÍNAS e
PEPTÍDEOS. Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em
sequência de apenas 20 aminoácidos que podem repetir-se na cadeia e
variar em sua sequências dando origem a uma gama imensa de
proteínas diferentes
P
A
V
K 
I
H3N
+
S T
L
N 
G C
C
M
L
G
T
Y T
Q
D
F 
N 
F 
H
T F 
Q
T
G
G
A P
H
Molécula da calcitonina humana. A porção
aminoterminal forma um anel com uma
ponte dissulfeto entre dois resíduos de
cisteína. O resíduo de prolina na porção
aminoterminal é necessário para a tividade
biológica.
COO-H3N
+ C Y Q N C P G
Ocitocina
I LS V S E Q L M H N GL L H 
L
N SME
R
V Q L RW L L L Q L H N F
H3N
+
COO-
Molécula do paratormônio, 
um peptídeo linear.
V
Estrutura dos aminoácidos
 Cada aminoácido (com algumas exceções) apresenta um grupo
carboxila, um grupo amino primário e uma cadeia lateral que o
distingue dos demais (o “grupo R”) ligados ao átomo de carbono (α).
Carbono (α ) ou 
assimétrico
Estrutura dos aminoácidos
Moléculas constituídas por um grupamento amino, um grupo 
carboxílico e uma cadeira lateral R unidas a um único átomo de 
Carbono (α ) 
Estrutura dos aminoácidos
 As exceções a essa regra são a glicina e a prolina, no caso da glicina,
seu grupamento R restringe-se a um átomo de hidrogênio, o que faz
com que esse aminoácido não apresente carbono  ou assimétrico.
 Já a prolina, possui grupamento imino (amina cíclica) ao invés de
amino, o que a caracteriza como um iminoácido.
COO-
NH
3
+ C H
H
COO-
NH
3
+ C H
H
H
2
N+
CH
2
CH
2
H
2
C
Glicina
Prolina
Classificação dos aminoácidos
 A natureza das cadeias laterais determinam o papel do aminoácido na
proteína;
 Por isso, é útil classificá-los de acordo com as propriedades de suas
cadeias laterais;
 Apolares – apresentam distribuição homogênea de elétrons;
 Polares – apresentam distribuição desigual de elétrons, como no caso
de ácidos e bases.
Classificação dos aminoácidos
 Aminoácidos com cadeias laterais apolares:
 Possuem uma cadeia lateral apolar (incapaz de receber ou doar prótons,
participar de ligações iônicas ou de hidrogênio;
 Podem ser vistas como “oleosas”, ou semelhantes a lipídeos, que promove
interações hidrofóbicas.
Glicina
Alanina 
Leucina 
Valina 
Isoleucina 
Prolina 
Fenilalanina 
Triptofano 
Metionina 
H-CH (NH2)-COOH
CH3-CH (NH2)-COOH
CH3(CH3)-CH2-CH (NH2)-COOH
CH3-CH(CH3)-CH (NH2)-COOH
CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)-COOH
CH2-CH2-CH2- C6H5-CH2-CH (NH2)-COOH
R aromático- CH (NH2)-COOH
CH3-S-CH2-CH2-CH (NH2)-COOH
AMINOÁCIDOS APOLARES - Apresentam radicais de 
hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a 
glicina. São radicais hidróficos.
Classificação dos aminoácidos
 Aminoácidos com cadeias laterais apolares:
Nas proteínas encontradas em soluções
aquosas (ambiente polar) essas cadeias
tendem a agrupar-se no interior da
proteínas – efeito hidrofóbico.
Nas proteínas localizadas em ambiente
hidrofóbico, como interior de uma
membrana, os grupos R apolares são
encontrados na superfície da membrana,
interagindo com o ambiente lipídico.
Classificação dos aminoácidos
 Aminoácidos com cadeias laterais apolares:
Ex.: Anemia falciforme – uma doença caracterizada pela forma em foice dos
eritrócitos do paciente, resultante da substituição do glutamato, uma aminoácido
com grupo R polar, pelo aminoácido valina, com grupo R apolar, na posição 6 da
subunidade beta (β) da hemoglobina.
Classificação dos aminoácidos
 Aminoácidos com cadeias laterais polares, desprovidas de
carga elétrica:
 Esses aminoácidos apresentam carga líquida igual a zero em pH
neutro;
 Serina, treonina e tirosina, contém um grupo hidroxila polar que pode
participar de ligações de hidrogênio;
 Asparagina e glutamina contêm grupo carbonila e um grupo amida,
que pode também participar de ligações de hidrogênio.
Classificação dos aminoácidos
Serina
Treonina
Cisteina
Tirosina
Asparagin
a
Glutamina
OH-CH2- CH (NH2)- COOH
OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH
SH-CH2- CH (NH2)- COOH
OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH
NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH
NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)-
COOH
AMINOÁCIDOS POLARES NEUTROS
Apresentam radicais que tendem a formar 
pontes de hidrogênio.
Classificação dos aminoácidos
 Aminoácidos com cadeias laterais ácidas:
 Os aminoácidos ácido aspártico e ácido glutâmico são doadores de
prótons.
Classificação dos aminoácidos
 Aminoácidos com cadeias laterais básicas:
 As cadeias laterais dos aminoácidos básicos são aceptoras de prótons.
Classificação dos aminoácidos
Classificação dos aminoácidos quanto a sua essencialidade
NÃO ESSENCIAISFenilalanina
CH
2
Valina 
CH
CH
3
CH
3 
Triptofano
N
H
CH
2
Leucina 
CH
CH
3
CH
3
CH
2
 
Isoleucina
CH CH
2 CH2
CH
3
Metionia
CH
2 SCH2 CH3
CH
CH
3
OH
Treonina
CH
2 CH2 CH2 NH2
Lisina
ESSENCIAIS
CONDICIONALEMENTE
ESSENCIAIS
 
H 
Glicina
Prolina
Tirosina
Serina
Cisteína
Arginina
Histidina
Glutamina
CH
2 SCH2 CH3
CH
2 OH
CH
2 OH
CH SH
NHN
CH
2
CH
2 CONH2CH2
 
NH C
NH
NH
2
 
[CH2]3-NH
Alanina
Ácido aspártico
Ácido glutâmico
Asparagina
CH
3
CH
2 COOHCH2
CH
2 COOH
CH
2 CONH2
Classificação dos aminoácidos
A qualidade das proteínas pode ser determinada pela quantidade de 
aminoácidos essenciais nela presente. 
Proteínas que apresentam grande quantidade de aminoácidos essenciais são 
classificadas nutricionalmente como proteínas de alto valor biológico. 
Classificação dos aminoácidos
Os nomes dos aminoácidos
podem ser dados a partir de abreviaturas
de três letras ou mesmo de uma só letra.
As abreviaturas de uma só letra são
determinadas pelas seguintes regras.
Regra 1 – Primeira letra especial  Se
somente um aminoácido inicia com
determinada letra, ela será usada como seu
símbolo. Por exemplo: I= Isoleucina
Cisteína Cys C
Histidina His H
Isoleucina Ile I
Metionina Met M
Serina Ser S
Valina Val V
Abreviaturas em símbolos para os aminoácidos de ocorrência 
comum
Classificação dos aminoácidos
 Abreviaturas em símbolos para os aminoácidos de 
ocorrência comum
REGRA 2 – Os aminoácidos de ocorrência
mais comum tem prioridade.
Se mais de uma aminoácido inicia
com determinada letra, o mais comum desse
aminoácido receberá essa letra como seu
símbolo.
Por exemplo, a glicina é mais
comum que o glutamato, de modo que a letra
G indica glicina.
Alanina Ala A
Glicina Gly G
Leucina Leu L
Prolina Pro P
Treonina Thr T
Classificaçãodos aminoácidos
 Abreviaturas em símbolos para os aminoácidos de 
ocorrência comum
REGRA 3 – Nomes de sons semelhante à
pronúncia na língua inglesa.
Alguns dos símbolos de uma só
letra foram adotados em função da
semelhança existente entre o som e o nome
do aminoácido na língua inglesa ou mesmo
outros aspectos relacionado à palavra.
Arginina Arg R aRginine
Asparagina Asn N contém N
Aspartato Asp D asparDic
Glutamato Glu E glutEmate
Glutamina Gln Q Qtamine
Fenilalanina Fen F Fenylalanine
Tirosina Tir Y tYrosine
Triptofano Trp W Duplo anel 
REGRA 4 – Letra próxima à letra inicial.
Neste caso é escolhida a letra mais próxima à
letra que inicia o nome do aminoácido.
Lisina Lys K K a letra mais próxima de L
Classificação dos aminoácidos
 
T-S....- Os resíduos em destaque (letras maiores e em 
 negrito) são locais de fosforilação pela ARK. 
Destaca as regiões onde o receptor liga-se à proteína G. * Indica os sítios de ligação do agonista. 
Indica glicosilação ** Sítios de fosforilação pela PKA. 
Figura 3 - Topologia do adrenoceptor 2 com suas regiões ou domínios relevantes indicados. O receptor adrenérgico-2 apresenta 
sete domínios transmembrânicos em -hélice com 24 resíduos hidrofóbicos cada, apresenta no segmento extracelular amino-
terminal dois sítios de glicosilação. As alças hidrofílicas que conectam os sete domínios hidrofílicos não são necessárias para a 
conexão com o ligante (adrenalina), uma vez que o acoplamento se dá no núcleo hidrofóbico do receptor. A ligação da adrenalina 
com o receptor adrenérgico-2 inicia a cascata da proteína G ativando a adenilciclase e com isso gerando AMPc como segundo 
mensageiro intracelular. A substituição do aminoácido Asp 113 no terceiro domínio transmembrana por um Asn ou Gln resulta em 
um dramático efeito de redução de afinidade do receptor para com o agonista. Esse resíduo de Asp parece ser conservado em 
todos os receptores que se ligam a aminas biogênicas e que são modulados por mecanismo de proteína G, mas encontra-se ausente 
nos receptores cujos ligantes não são aminas. 
 
G-M-G 
I-V-M-S 
L-I-V 
L-A-I-V 
F-G-N 
V-L-V-I 
T-A-I 
 
 
 L-I-H 
A-A-G-F 
P-V-V 
A-L-G-M 
 V-L-D 
 A-C-A-L 
 S-T-I 
 
 
 
E-F-W 
T-S-I-D 
 V-L-C 
 V-T-A-S 
 I-E-T 
 L-C-V-I 
 A-V-D 
 
 
 
Y-W-H 
M-Q-I-P 
 L-F-S 
 T-L-G-S 
 V-I-W 
 V-M-L-I 
 I-V-R 
 
 
 
 
Q-A-Y 
A-I-A-S 
 S-I-V 
 S-F-Y-V 
 P-L-Y 
 L-M-V-F 
 V-Y-S 
I-V-H 
V-I-N-V 
 I-F-F 
 P-L-W-C 
 L-T-F 
 T-G-M-I 
 I-G-L 
 
 
E-V-Y 
I-L-L-N 
 W-I-G 
 Y-V-N-S 
 G-F-N 
 P-L-I-Y 
 C-R-S 
 
-V
-V
-W
-V
-E
-D
-R
-Q
-O
-T
-V
-D
-H
-D
-P
-A
-H
 
 
-S-R-N-P-A-L-L-F-A-S-G-N-G-P-Q-G-M ─ NH2 
-M
-K
-M
- W-T-F-G-N 
-C
-W
-F
- 
-R
-A
-T
-H
-Q
-E
-A
-I
-N
 
-N
-T
-F
-F
-D
-C
-C
-T
-E
 C-Y-A-N- 
 S 
 S 
 S 
 S 
 -N-L-I- R- 
-Q
-D
 
 -
K
- 
 - R- L-Q-T-V- E
-F
-K
-A
- 
 T
-N
-Y
-F
- 
 
 
P
-S
-T
-I
-A
-F
-Y
-R
 
L
-T
-K
-N
-K
-A
 -
 
 - F -K-Y-Q-S- L- 
 
 
 A
-E
-Q
-F
-Y
-R
- 
 
H
-G
-I
-R
-R
-S
-S
-K
-E
-H
-K
-A
-L
-K
-T
- 
 
 
 
 
 
 
 
 
 *
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 *
 
 -K-R-Q-L 
K
-D
-I
-K
-Q
 -
 
 Q-V-H-F-R-G-E-S- 
 -S-Q-V-E-Q-D-G-R-T-G L
-N
 - 
 
 
 
 I
-R
-F
-D
-P
- 
 
 
 -A-F 
 
 
 
- 
-Q
-E
- 
 L- L 
-Y
G
-N
-G
-Y
-A
-K
-L
-S
-S
-R
-R
-L
-C
 -
 
 
 
 
 
 
K-E-Q-E-V-H-Y-G-S-Q-E-G-T-N-G-N-S-S 
 
 N
-E
 -
 
-K-L-L-C-E-D-L-L-P-G-T-E-D-F-V-G-H-Q-
G-T 
T
- 
G
 
 COOH ─ L-L-S-D-N-T-S-C-N-R-G-Q-S-D-I-N-D-S-P-V- 
LIC 
LEC 
 * 
 * 
* 
 
 * 
 * * 
A necessidade de representar estruturas com
sequências extensas de aminoácidos como o receptor
beta 2 ao lado levou os bioquímicos a proporem uma
abreviatura mais simples para os aminoácidos.
Observe que na titulação da glicina em pH ácido o aminoácido tende a aceptar
prótons de hidrogênio comportando-se como uma base enquanto que em pH alcalino o
aminoácido tende a doar prótons de hidrogênio comportando-se portanto como um ácido.
Em pH neutro o aminoácido tende assumir valor de carga igual a zero uma vez que assume
um ponto isoelétrico.
Proproedades ácido-base dos aminoácidos: Titulação da Glicina
pH = 7,0
Carga 0
pH = 2,0
Carga + 1
pH = 11,0
Carga - 1
H C
NH3
+
COOH
H H C
NH3
+
COO -
H H C
NH2
COO -
H
H+ H+
H+
H+
RESUMO
QUESTÕES
1) Conceitue os aminoácidos indicando suas relações na formação
das proteínas. Quantos aminoácidos são encontrados na natureza?
2) O que são aminoácidos proteogênicos?
3) Desenhe e indique a estrutura básica de uma aminoácido.
4) Os aminoácidos podem ser classificados como apolares e polares.
Diferencie estes aminoácidos e indique suas localizações nas
proteínas em soluções aquosas e ambientes hidrofóbicos.
5) O que são os aminoácidos com cadeia laterais ácidas e básicas?
6) Uma outra classificação dos aminoácidos refere-se a sua
essencialidade, explique tal classificação.