Proteínas: Estrutura e Classificação

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Daniella Machado
									 	 TURMA XXVI
Morfofuncional – Módulo 1										 Daniella Machado
Biomoléculas– 1º período UniEVANGÉLICA		 		 				 TURMA XXVI
Proteínas
“Biomoléculas”
Morfofuncional: Módulo 1
São as macromoléculas mais importantes, mais complexas, pertencem a classe de peptídeos (ligação peptídicas). Formam a subclasse de polipeptídios. Existem as proteínas de ocorrência natural, como a oxitocina.
Funções
*Dinâmicas: Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração. 
*Estruturais: Sustentação estrutural das células e dos tecidos. Um exemplo seriam as proteínas fibrosas, que são adaptadas para uma função estrutural, como a teia de aranha (a fibroina).
Estrutura dos aminoácidos 
A hidrólise completa da proteína libera todos os aminoácidos. Existem 20 tipos de aminoácidos. Presença de carbono central, carboxila, um grupamento amina,um átomo de hidrogênio. O que difere um aminoácido do outro é o “R”, ou seja, o radical.
Todos os aminoácidos possuem um carbono quiral (carbono alfa que tem quatro ligantes diferentes), presença de isomeria óptica. São enantiômeros. 
Classificar os aminoácidos/ Polaridade
Com radical “R” Apolar: radical formado exclusivamente por carbono e hidrogênio(alquila). São hidrofóbicos e em número de 8 (alanina, leucina, valina, isoleucina,prolina,fenilalanina,triptofano,metionina). Importanes na promoção de interações hidrofóbicas no interior de estruturas terciárias nas proteínas globulares.
Com radical “R” polar não-carregado: com radical contendo hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos amida. São hidrofílicos e com número de 7 (glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina e glutamina).
Outra classificação importante seria os monocarboxilícos que são polares com carga +: lisina, arginina e histidina. Os dicarboxílicos são polares com carga -: acido aspártico e ácido glutâmico. 
*Prolina(exceção): faz ligação peptídica, quebra uma dobra que contribui para a estrutura tridimensional das proteínas.
Processo de ligação entre 2 aminoácidos
Tem ressonância e característica de dupla ligação.
As ligações peptídicas rígidas limitam o número de conformações que podem ser assumidas por uma cadeia polipeptídica. A rotação na cadeia polipeptídica (...C-N-C...) é permitida ao redor das ligações f (phi) e y (psi).
Na cadeia polipeptídica dois graus de liberdade são permitidos por unidade peptídica: φ (phi): ângulo torcional C(i-1)-N(i)-Cα (i)-C(i) 
ψ (psi): ângulo torcional N(i)-Cα (i)-C(i)-N(i+1) 
Podemos representar a conformação da cadeia principal de cada resíduo pelos ângulos (φi,ψi), que representam um ponto em um sistema de coordenadas cujos eixos são φ e ψ. Esse diagrama é chamado de Diagrama de Ramachandran.
	Somente certos ângulos torcionais são permitidos (impedimentos esteroquímicos).
Classificar proteínas quanto à composição 
Os polímeros (os aminoácidos são os monômeros) são proteínas. 
Proteínas simples: por hidrolise liberam apenas aminoácidos.
Proteínas conjugadas: por hidrolise liberam aminoácidos mais radical não peptídico denominado GRUPO PROSTÉTICO (ex: hemeproteínas- hemácia, lipoproteínas, metaloproteínas e glicoproteínas).
*Hemoglobina: proteína tetramérica de dois tipos de cadeia de globina( 2ª e 2b),é da classe de hemeproteínas ( grupo heme).
Classificar as proteínas quanto ao número de cadeias polipeptídicas
Proteínas monoméricas: formadas por apenas uma cadeia polipeptídica 
Proteínas Oligoméricas: Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica, mais complexas. A insulina é uma pequena proteína oligomérica formada por 2 cadeias polipeptídicas unidas através de duas pontes dissulfeto intercadeia. 
Organização estrutural das proteínas 
Estrutura primária:
 	Sequência de aminoácidos ligadas por ligações peptídicas=esqueleto covalente da molécula, mais simples. Pode variar pelo número de aminoácidos a sequência e a natureza (polares ou apolares). 
Estrutura secundária: 
Essa estrutura enevola-se no espaço, chamadas de alfa hélice ou folha beta, expõe os aminoácidos hidrofílicos. Último nível de organização das proteínas fibrosas, ocorre em razão da possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila. Tem estrutura secundária que não segue nenhum tipo de modelo.
ALFA HÉLICE: hélice em espiral, as cadeias laterais dos aminoácidos se distribuem para fora da hélice, evitando o impedimento estérico.
FOLHA PRAGUEADA: a folha beta envolve 2 ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas diferentes, arranjados em paralelo ou no sentido anti-paralelo. Os segmentos adquirem o aspecto de uma folha dobrada.
Estrutura terciária; 
É uma estrutura globular com uma única cadeia polipeptídica. Portanto é um arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si. Uma forma tridimensional se enrola. Ocorre nas proteínas globulares, são as mais complexas na forma estrutural e no seu funcionamento.
Resíduos de prolina: interrompem estruturas secundárias regulares, causando dobras na molécula.
Interações hidrofóbicas: tendência dos aminoácidos com radical R apolar de se acomodar no interior de uma estrutura dobrada.
Interações iônicas: forças de atração entre aminoácidos com radicais carregados de forças opostas.
Impedimento estérico: cadeias laterais muito grandes que precisam se acomodar no espaço. 
Pontes de hidrogênio 
Pontes dissulfeto: ligações covalentes entre radicais sulfidrila de resíduos de cisteína, formando um resíduo de CISTINA
Observação: As imunoglobulinas são globulares e tem o papel de defesa, são produzidas pelos linfócitos B.
Estrutura quaternária: 
Proteínas oligoméricas, dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula. 
Essas subunidades se mantem ligadas por forças covalentes como pontes dissulfeto e ligações não covalentes (pontes de hidrogênio). As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente.
*Insulina: 2 cadeias polipeptídicas unidas através de pontes de dissulfeto
Significado e consequências da desnaturação proteica 
Pode desnaturar pela ureia e detergente. É irreversível? Não, por meio de um processo de renaturação ela pode ser reversível 
 A ribonuclease ativa (que tinha 4 ligações dissulfeto), ocorre o rompimento das ligações (desnaturação e perdeu as ações), remoção dos solutos e volta a estrutura tridimensional (renaturação).
Proteínas fibrosas: Alfa hélice
Proteínas globulares: Alfa hélice e folha pragueada.
Bibliografia
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7ed. Porto Alegre: Armed, 2019.