composição de alimentos - enzima

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- Atividade de Água (Aa) : Em baixos valores Aa taxa de oxidação elevada
(concentração substrato e reagentes). Valores mínimos de oxidação Aw =
0,2-0,5
- Catalisadores: Íons metálicos, radiação UV, Pigmentos, entre outros aumentam
a velocidade das reações de oxidação
- Antioxidantes: Antioxidantes podem inibir reações de oxidação reduzindo a taxa
de oxidação
- Temperatura: Aumento da temperatura aumenta a velocidade das reações de
oxidação
Aula 6 - Enzimas
Enzimas são substâncias orgânicas, formadas no interior das células vivas, mas
capazes de agir também fora das células. Quimicamente, são proteínas com uma
estrutura química especial.
- São proteínas
- São catalisadores
- Exibem seletividade sobre substratos
As enzimas são a forma mais comum de catálise biológica, sendo responsáveis por
processos vitais, mediando funções de síntese, sinalização e metabolismo.
Um catalisador é um agente que acelera a velocidade das reações, reduzindo a
energia de ativação para converter o substrato em produto, sem sofrer qualquer
modificação química em sua própria estrutura.
As enzimas são proteínas com estrutura especial, formados no interior das células
vivas, mas capazes de agir no exterior das células. A ação das enzimas é catalisadora,
por isso elas são importantes para processos vitais de síntese, sinalização e
metabolismo. Além disso, a seletividade sobre os substratos é uma característica
importante das enzimas.
As enzimas exógenas são utilizadas para modificar de modo desejável um alimento,
levando-se em consideração o custo e a funcionalidade do alimento, sendo obtidas de
diversas fontes. A lactase, por exemplo, é adicionada a produtos lácteos, como
sorvetes, para evitar cristais de lactose que geram arenosidade.
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Já as enzimas endógenas estão naturalmente presentes nos alimentos, podendo ou
não afetar a qualidade do alimento, sendo um desafio controlá-las. As fenol oxidases,
por exemplo, reagem com os fenóis e compostos fenólicos, gerando o escurecimento
enzimático ao serem descompartimentalizadas e entrarem em contato com o oxigênio,
o que pode ser desejável ou não. Em frutas como banana ou maçã, esse efeito é
indesejado. Contudo, em passas ou cacau, o escurecimento é desejável.
A temperatura e a velocidade das reações enzimáticas são diretamente proporcionais,
e cada enzima possui uma faixa de temperatura ótima, na qual a velocidade de reação
será máxima. Entretanto, caso a temperatura ultrapasse essa faixa, há desnaturação
da enzimas, e a reação deixa de ocorrer. Além disso, cada enzima possui uma faixa de
PH ótimo. Então, valores extremos de PH também levam a desnaturação das enzimas.
E por fim, há a atividade de água. Quanto maior ela for, mais veloz será a reação, até
um certo ponto, que corresponde à diluição dos reagentes.
Um inibidor competitivo é aquele que concorre com o substrato pelo sítio ativo na
enzima. Portanto, o aumento na concentração do substrato pode resolver a inibição
competitiva. Por outro lado, o inibidor não competitivo é aquele que se combina com o
sítio ativo da enzima antes do substrato, impedindo a formação do complexo enzima
substrato, ou liga-se ao complexo enzimático depois de pronto.
Os valores drásticos de PH, as temperaturas altas, altas pressões e stress mecânico
severo, exposição à radiação ionizante e modificação química do sítio ativa desnaturam
as enzimas.
Enzimas modificadoras do amido:
Alfa-amilase: hidrólise das ligações alfa-1,4 do interior do amido, resultando em
dextrinas menores, reduzindo a viscosidade de massas, produzindo xaropes
açucarados e açúcares fermentados.
Beta-amilase: hidrólise das ligações alfa- 1,4 do exterior do amido, a partir da
extremidade não redutora, obtendo unidades de dextrina-limite e maltose, preservando
os pontos alfa-1,6. O xarope de maltose é produzido, assim como produtos de
sacarificação do amido para produção de cerveja.
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Pululanase: hidrólise das ligações alfa- 1,6, sendo uma enzima desramificadora, agindo
mais facilmente sobre dextrinas. Os produtos são oligossacarídeos lineares e
pequenos. Ocorre a sacarificação do amido e xaropes são obtidos.
Glicoamilase: hidrolisa unidades de glicose a partir da extremidade não redutora de
fragmentos lineares do amido, agindo sobre as ligações alfa-1,4 e alfa-1,6. O produto é
a glicose, que é utilizada para produção de xaropes de glicose.
Enzimas modificadoras de açúcares:
Glicose isomerase: promove a isomerização da glicose a frutose
Invertase: catalisa a hidrólise da sacarose em frutose + glicose
Lactase: catalisa a hidrólise da lactose em glicose + galactose, também conhecida
como beta-galactosidase
Enzimas modificadoras de pectinas:
Pectinesterase: causa desmetoxilação da pectina: hidrólise da pectina a ácido péctico
Poligalacturonase e pectato-liase: hidrolisa as ligações glicosídicas alfa-1,4 da pectina,
causando degradação da cadeia poligalacturônica
Enzimas modificadoras de proteínas:
Papaína, bromelina, ficina
Pepsina, tripsina, quimotripsina
Renina ou quimosina
Pepsina, tripsina, quimotripsina
- Enzimas conhecidas como endopeptidases
- Envolvidas naturalmente na digestão humana
- Produção de hidrolisados protéicos: melhoria as funcionalidade de proteínas ou
peptídeos, em termos de propriedades nutricionais, sensoriais, de textura e
propriedades tecnológicas (solubilidade, formação de espuma, emulsificação,
gelificação)
Quimosina
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- Adição ao leite: promoção da reação inicial de coagulação na manufatura de
queijos
- Atividade de coagulação: hidrólise de um sítio específico da caseína, que a
desestabiliza e cria condições para agregação destas proteínas
Papaína, bromelina, ficina
- Fontes: mamão, abacaxi, figo
- Tenderização (amaciamento) da carne: hidrólise parcial das fibras musculares e
do colágeno e elastina, proteínas do tecido conjuntivo que causam rigidez na
carne
Qual é o papel das enzimas papaína, bromelina e ficina? Em quais frutas elas podem
ser encontradas? As três enzimas em questão são responsáveis pela tenderização, ou
seja, hidrólise parcial das fibras musculares, colágeno e elastina, as quais são
proteínas do tecido conjuntivo, que enrijecem as carnes. A papaína está no mamão, a
bromelina no abacaxi e a ficina no figo.
Essas enzimas são endopeptidases, as quais atuam desde a digestão humana, até a
produção de isolados proteicos. A enzima é ativada no isolado proteico por um tempo
determinado, e depois é inativada por tratamento térmico, resultando em melhora nas
propriedades nutricionais (aminoácidos específicos) e funcionalidade (solubilidade,
emulsificação, gelificação) das proteínas
A quimosina inicia o processo de coagulação do leite, para iniciar a produção de queijo.
A coagulação é a hidrólise de um sítio ativo específico da caseína, desestabilizando-a e
permitindo uma agregação posteriormente. Essa enzima vem do abomasso dos
ruminantes, de leveduras ou bactérias transgênicas
Apresente o mecanismo de ação das enzimas endógenas fenol oxidases e como elas
podem ser inibidas.
As fenol oxidases causam o escurecimento enzimático ao serem
descompartimentalizadas no corte do tecido vegetal e entrarem em contato com o
oxigênio, escurecendo os substratos, que no caso são os fenóis ou compostos
fenólicos. Em frutas como banana ou maçã, esse efeito é indesejável, mas no cacau e
em uvas passas o escurecimento pode ser desejável. Para inativar as fenol oxidases,
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pode-se utilizar o calor, ácidos orgânicos, como cítrico ou málico, reduzir ortoquinonas
a difenóis ou eliminar o oxigênio através de vácuo ou imersão.
A peroxidase é uma enzima catalisadora de reações de deterioração oxidativa em
frutas e vegetais in natura, incluindo o escurecimento enzimático. Ocorrem mudanças
no aroma, sabor, cor, textura e prejuízos nutricionais, como redução no teor de vitamina
C, clorofila e carotenóides. Além disso, há degradação peroxidativa dos ácidos graxos
insaturados, alterando o sabor.
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Peroxidase
- Peroxidase é uma enzima associada a reações de deterioração oxidativa em
frutas e vegetais innatura
- Também presente no leite cru
- Catalisa múltiplas reações, incluindo o escurecimento enzimático
- A peroxidase pode causar mudanças indesejáveis no aroma, sabor, cor, textura
e também a perda de nutrientes
- Pode participar da destruição de vitamina C, da clorofila e de carotenóides
- Catalisa a reação de degradação peroxidativa dos ácidos graxos insaturados,
produzindo voláteis que alteram o sabor
Lipoxigenase
- Causa a oxidação de ácidos graxos insaturados a hidroperóxidos (mecanismo
de radicais livres similar a autooxidação)
Mirosinase
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- Presente em plantas da família Brassicaceae: repolho, brócolis, couve-flor, nabo,
couve, rabanete, mostarda
- Substratos são compostos sem odor denominados glicosinolatos
- Ruptura dos tecidos e ação da enzima mirosinase: odor pungente, que remete
ao odor de enxofre
Aliinases
- São enzimas de geração de sabor de membros do gênero Allium: cebolas, alho,
alho-poró, cebolinha
- Sabores desejáveis produzidos com a ruptura dos tecidos
- Substratos: derivados de aminoácidos não proteicos, denominados sufóxidos de
S-alquenil-L-cisteína (ACSO)
Aula 7 - Vitaminas
Vitaminas são compostos orgânicos, necessários, em quantidades mínimas, para
promover o crescimento, manter a vida e a capacidade de reprodução
As funções são:
- Atuação como coenzimas e precursores.
- Antioxidantes.
- Regulação Génica.
- Reações específicas do metabolismo.
- Conservação de estruturas e tecidos.
- Regulação de processos do organismo.
As vitaminas têm sua importância no nosso organismo pois, em concentrações
mínimas, atuam promovendo crescimento, capacidade de reprodução e manutenção
da vida.
O que é a biodisponibilidade de uma vitamina? Além disso, aponte quais fatores têm
influência nesse processo.
A Biodisponibilidade se refere ao grau em que um nutriente ingerido sofre absorção
intestinal, bem como à sua utilização ou função metabólica dentro do organismo. Os
fatores que podem influenciar nesse processo são: composição da dieta, espécie