Propriedades funcionais das proteínas

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PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS
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 PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS
 1. Introdução
Qualidade de um alimento pode ser definida basicamente por três aspectos:
Composição:
 quantidades ou proporções de seus componentes
Propriedades nutricionais: 
 riqueza e biodisponibilidade de nutrientes essenciais;
 ausência de substâncias tóxicas e antinutricionais
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 Propriedades funcionais: 
 qualquer propriedade que influencie a aceitação e utilização dos alimentos ou componentes de um alimento
Funcionalidade: somatória das propriedades funcionais de um alimento ou ingrediente alimentício
Valor funcional: característica de funcionalidade que aumenta a aceitação e utilização de um alimento
 as propriedades funcionais podem variar com as propriedades físicas e químicas
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2. Classificação das propriedades funcionais das proteínas
Existem diferentes maneiras de se classificar os propriedades funcionais de proteínas
Classificação proposta por Pour-El (1981) 
A) Propriedades hidrofílicas:
 depende da afinidade da proteína pela água “Solubilidade”
 importante em alimentos líquidos (refrescos, sucos, leite, etc);
 baixa solubilidade é desfavorável a funcionalidade;
 
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Fatores que influenciam a solubilidade da proteína
 peso molecular e conformação das moléculas;
 densidade e distribuição das cargas elétricas;
 (influenciada pelo pH, natureza e concentração de íons e temperatura)
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“ Capacidade de hidratação e de retenção de água”
Envolve a interação entre a proteína ou alimento protéico com a água (afinidade depende da textura, viscosidade, geleificação e emulsificação)
Esponjamento: habilidade de captar água
 espontaneamente
Capacidade de retenção de água: água que permanece na proteína após exposição ao excesso de água e aplicação de força centrífuga ou pressão
 esses parâmetros definem a atração hidrofílica
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A ÁGUA NOS ALIMENTOS 
 esse parâmetros são muito importantes em produtos cárneos
Importâncias
A água é o maior componente da maioria dos alimentos e exerce influência acentuada em várias de sua características, como:
 Estrutura (textura e maciez);
 Aparência;
 Sabor;
 Suculência;
 Susceptibilidade à deterioração;
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Tipos de água nos alimentos 
1. Água de massal ou bulk-phase
 75 a 90% de toda água de produtos in natura
 Não apresenta nenhuma ligação com soluto
 Facilmente removível em processos de secagem
 Quanto maior sua quantidade, mais perecível se
 torna o alimento
 Dividida em dois tipos:
 - Água livre
 - Água presa (sequestrada)
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Água livre:
 Mais facilmente removível
 Predomina ligações de hidrogênio (água x água)
 Fluxo macroscópico desimpedido
 Propriedades semelhantes a uma solução salina
 Ponto de congelamento menor que a água pura
 Mobilidade translacional um pouco menor que a 
 água pura
 Entalpia de vaporização é a mesma da água pura
 Conseqüências deteriorativas
 - Crescimento microbiano
 - Velocidade rápida das reações químicas 
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Água presa ou sequestrada:
Características semelhantes à água livre, com as seguintes exceções:
 Fluxo macroscópico impedido por matriz de gels ou tecidos (estruturas celulares)
2. Água ligada
É a água que existe nas vizinhanças dos solutos e outros constituintes não aquosos
 Dividida em três tipos:
 - Constitucional
 - Vicinal
 - Multicamada 
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Constitucional:
 É a mais ligada, faz parte integral da substâncias
não aquosas e está situada nas regiões intersticiais das proteínas ou como parte dos hidratos químicos 
 Não é congelável à - 40°C
 Não apresenta capacidade solvente e mobilidade translacional
 Maior entalpia de vaporização e baixa porcentagem em alimentos de alta umidade (0,03%) 
 Conseqüências deteriorativas 
 - autoxidação (não está disponível aos M.O)
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Vicinal ou monocamada:
 Menor associação que a constitucional (ponte de hidrogênio e interação de Vander Vals)
 Em nível máximo ela forma uma cobertura de camada única (monocamada) nos grupos hidrofílicos acessíveis
 Não congela à - 40°C e sem capacidade solvente
 Mobilidade translacional reduzida
 Maior entalpia de vaporização e 0,3 a 0,4% da água total em alimentos de alta umidade
 Ótima estabilidade à deteriorações
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Multicamadas:
 Ocupa os sítios remanescentes da primeira camada, formando várias camadas adicionais ao redor dos grupos hidrofílicos não aquosos
 Das águas que interagem com o soluto, essa é a de menor força (pontes de hidrogênio)
 Maior parte não congela à - 40°C
 Capacidade solvente é leve ou moderada
 Mobilidade translacional reduzida
 Maior entalpia de vaporização que água pura e 2 a 3% da água total em alimentos de alta umidade
 Boa estabilidade à deteriorações (Esquema)
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Fatores que influenciam a capacidade de retenção de água nos alimentos protéicos
 estado de contração das miofibrilas;
Contração irreversível pelo “ Rigor Mortis” 
(produção irreversível do complexo actomiosina pela redução do pH e concentração de ATP)
Obs:. Esse processo promove o encurtamento das miofibrilas com redução de espaço para acomodação da água
 
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 pH;
pH 5,0 (ponto isoelétrico das proteínas miofibrilares) retenção mínima com pouco espaço entre miofibrilas 
pH afastado de 5,0 (predominam cargas de mesmo sinal e repulsão com afastamento das miofibrilas e mais espaço para preenchimento com água)
 estado de desnaturação das proteínas;
Seja pelo calor, frio ou efeito do pH, diminui os espaços interfibrilares e a CRA
 temperatura (inadequada após abate, causa efeito semelhante ao rigor mortis na CRA);
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B) Propriedades interfásicas
 depende da capacidade das proteínas se unirem e formarem uma película entre duas fases imiscíveis
“ Emulsificação”
Emulsão: mistura de dois líquidos imiscíveis (um é disperso na forma de glóbulos no outro)
Dois tipos de emulsão:
 Óleo em água (água externa em fase contínua)
 Água em óleo (óleo externo em fase contínua)
Presença de um agente emulsificante é que torna uma emulsão estável (proteína é um excelente agente para lipídios em água)
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Agente emulsificante: 
 Deve possuir parte hidrofílica e hidrofóbica na mesma molécula (forma uma camada entre as duas fases, separando-as e impedindo a coalescência nos glóbulos da fase interna);
 Emulsificantes polares formam e estabilizam emulsões óleo em água;
 emulsificantes não polares formam e estabilizam emulsões água em óleo;
 emulsões cárneas são consideradas óleo em água (salsichas e outros embutidos)
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Esquema pag. 272
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Aspectos observados em uma emulsão
 capacidade de emulsificação (quantidade de lipídios emulsificados pelas proteínas);
 estabilidade da emulsão (capacidade das proteínas manterem a mistura em força homogênea quando submetidas a pressão ou calor)
Fatores que influenciam na formação e estabilização de uma emulsão
 temperatura;
Muito alta reduz a viscosidade do óleo e aumenta a coalescência (quebra a emulsão)
Ideal 20°C
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tamanho da partícula de gordura;
Varia entre 0,1 e 50 (tamanho não deve exceder as 50)
Particulas muito pequenas a emulsificação pode ser menor (menos óleo)
 pH, quantidade e tipo de proteína;
No caso do pH, o poder emulsificante está relacionado com a solubilidade da proteína (pH afeta a solubilidade)
Tipo de proteína (relacionado basicamente a conformação - globular ou fibrosa e solubilidade - hidro ou lipossolúveis)
Quantidade (ideal para cada tipo de emulsão)
 
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 viscosidade
Maior viscosidade mais estável a emulsão
“ Formação e estabilidade de espumas”
 A formação de espumas, refere-se a expansão de volume da dispersão protéica, pela a incorporação de ar por batimento, agitação ou aeração
 A estabilidade é a retenção do volume máximo de espuma em função do tempo de repouso 
 As albuminas são os melhores formadores de espumas em alimentos (leite, ovo e feijão)
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Fatores que afetam essa propriedade
 natureza da proteína;
 solubilidade;
 estado de desnaturação;
 presença de sais e outros aditivos
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 C) Propriedades intermoleculares
 depende da habilidade das proteínas formarem ligações cruzadas entre si ou com outros compostos
“ Formação de fibras de proteínas”
 Fibras de proteínas podem ser produzidas natural (bicho da seda) ou mecanicamente;
 Toda proteína pode formar fibras (algumas mais adequadas que outras);
 melhores são albumina do ovo, zeína, caseina, colágeno e isoladas da soja
 as moléculas alongadas e flexíveis, são orientadas por um processo mecânico, se sobrepõe e produzem interações e ligações cruzadas em vários pontos
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 Principais ligações e associações intermoleculares
1) Interação eletrostática ou salina;
2) Interação não polar ou de Van der Waals;
3) Ligações ou pontes dissulfeto;
4) Ligações de amida (isopeptídicas);
5) Ligações ou ponte de hidrogênio;
6) Ligações de éster;
7) Ligações de éter
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 Fatores que influenciam na formação de fibras
 forma da molécula protéica;
 natureza e distribuição dos grupos reativos;
 comprimento da cadeia 
Ideal PM ± 10000 daltons (abaixo não forma e acima aumenta muito a tenacidade)
Importância das fibras em alimentos
 criar novas formas e texturas em alimentos;
Ex:. Produtos extrusados
 melhorar digestibilidade e biodisponibilidade de algumas proteínas
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 Esquema do processo de formação de fios de proteínas
Pag. 281
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“ Geleificação”
 endurecimento durante a cocção das carnes e farinhas, alteração na consistência do ovo e formação de geléias
Ponto de gel: ocorre um aumento da viscosidade até o ponto que a rigidez se manifesta (resfriamento da solução coloidal)
Existem várias teorias para explicar o fenômeno de formação de géis, como:
1. Adsorção de solventes;
2. Formação de rede ou estrutura tridimensional;
3. Orientação de partículas
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Gelatina:
 preparada a partir do colágeno da pele, ligamentos ou ossos pela ação de ácidos ou álcali diluídos;
 é uma mistura de espécies moleculares (depende da origem)
Fatores que influenciam a rigidez de um gel de gelatina
 concentração de gelatina (maior concentração, maior rigidez);
 temperatura (aumenta com abaixamento da temperatura);
 peso molecular (maiores pesos géis mais rígidos)
 reagentes adicionados e pH 
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Formação de massa visco-elástica (panificável)
 na formação de massa panificável, participam as proteínas, amido e alguns lipídios;
 de todas as proteínas vegetais, as que mais se prestam a panificação são as do glúten de trigo (gliadinas e gluteninas);
 a formação de ligações intra e intermoleculares nas proteínas (pontes dissulfídicas (gluteninas), ligações de H e ligações eletrostáticas (gliadinas)) definem a visco-elasticidade das massas;
 o bromato de potássio melhora a visco-elasticidade (forma novas pontes dissulfídicas) 
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Etapas do processo de panificação
a) Formulação
 farinha, gordura, açúcar, fermento e aditivos (garantem o fenômeno da panificação);
b) Batedura
 água entra em contato com todos os componentes polares;
 estratificação entre lipídios e proteínas do glúten;
c) Fermentação
 açúcares adicionados e produzidos (-amilase do trigo) sofre fermentação pelas enzimas do fermento, com produção de CO2
 CO2 exerce pressão na massa e aumenta o volume 
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d) Cozimento (fornos)
 desnatura as proteínas (importante para manter estável o volume do pão e paralisar reações bioquímicas)
 ocorre também a reação de Maillard (responsável pelo aroma de pão fresco e cor característica da crosta da casca)
Aroma: aldeídos voláteis produzidos na degradação
 de Strecker;
Cor: formação de melanoidinas
Aplicações industriais das prolaminas e gluteninas
 manufatura de fibras texteis; revestimento resistente a gordura (zeína); aglutinantes
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D) Propriedades organolépticas ou sensoriais
“ Textura”
 sensação sentida na boca quando se mastiga um alimento sólido (dura, macia, crocante, arenosa ou borrachenta);
 além das proteínas, outros componentes como as fibras, amido e substâncias pécticas, contribuem para textura em vegetas;
 papel das proteínas se destaca nas carnes;
 textura geralmente é medida por penetrômetros (carnes e vegetais) e libra força para corta o músculo;
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Fatores que influenciam a textura de carnes
a) proporção em proteínas miofibrilares (actina e miosina) e estromáticas (colágeno e elastina);
Carne macia e suculenta (mais proteínas miofibrilares e menos estromáticas)
b) estado de contração muscular (rigor mortis)
Músculos em repouso são mais macios que contraídos (quanto menor o rigor mortis, melhor)
Rigor Mortis: formação irreversível de actomiosina ou contração irreversível das miofibrilas, influenciado por:
 condições físicas; tratamento do animal antes do abate e tratamento da carne após abate
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c) temperatura durante o manejo e estocagem
 37 a 38°C (fisiológica) grau de contração elevado;
 10 a 20°C (ideal) mínimo encurtamento das fibras;
 próximas de 0°C grande encurtamento (50%), carne dura
d) estado de desnaturação nas carnes cozidas e assadas
Maciez em aquecimento prolongado´por solubilizar o colágeno e rompimento de micro-estruturas que provocam o endurecimento (acima de 70°C) 
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“ Cor”
 influi de forma decisiva na aceitação do alimento;
 proteínas simples são incolores;
 proteínas conjugadas são coloridas;
Molécula com parte protéica e parte não protéica (grupo prostético) que lhes conferem coloração característica, como:
Hemeproteínas: radical heme confere cor vermelha a carnes
Flavoproteínas: riboflavina ou nucleotídeos de flavina conferem cor amarelada
 hemoglobina e mioglobina na forma oxidada, conferem cor vermelha as carnes
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“ Aroma e sabor”
 são utilizadas várias maneiras de se classificar sabor em alimentos;
 os principais sabores pode ser considerado sob quatro estímulos básicos: salgado, ácido, doce e amargo;
 podem ser influenciados pelos aminoácidos, peptídeos e proteínas
Aminoácidos: apresentam a mais variada expressão de sobor e aroma
Grupo 1: sem gosto e aroma;
Grupo 2: gostos complexos e difíceis de avaliar (glutamato e sulfurados) 
Grupo 3: gostos distintos, amargo ou doce
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Peptídios: dependem dos aminoácidos componentes, são bastante empregados como adoçantes
Proteínas: em geral são consideradas como não apresentando características de gosto (influencia indiretamente)
Recentemente foram extraídas de plantas originárias da Africa Oriental, proteínas doces (Taumatina, Monelina e Miraculina)
Essas proteínas tem capacidade de alterar gosto ácido em sabor doce
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5.Modificações de proteínas
 As modificações poderão ser efetuadas da seguinte forma:
A) Modificações químicas
 Acilação e reações relacionadas;
 Alquilação;
 Reduções e oxidações;
 Substituição do anel aromático.
B) Modificações enzimáticas (enz. proteolíticas) 
Hidrólise total
Aplicações:
Determinar a composição de aminoácidos)
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Hidrólise parcial 
Aplicações:
 Sequenciação e estabelecimento da estrutura primária de polipeptídios;
 Melhorar as propriedades funcionais e ou nutritivas;
 Identificar e isolar peptídios fisiologicamente ativos
Reação de plasteína
Aplicações:
 Melhorar as propriedades funcionais e ou nutritivas
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Reação de plasteína
Processo catalisado por uma protease envolvendo a formação de um produto plástico semelhante a um gel (transpeptidação e condensação)
Esquema
Proteina + água Protease Peptídios
 pH ótimo Concentração
 Peptídios concentrados
 Novo pH adequado 
 (protease - mesma ou diferente)
 Plasteína 
Proteases: Papaína, -quimiotripsina, etc.